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- PDB-1cli: X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF AMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE SYNTHETA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cli
タイトルX-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF AMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE SYNTHETASE (PURM), FROM THE E. COLI PURINE BIOSYNTHETIC PATHWAY, AT 2.5 A RESOLUTION
要素PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
キーワードLIGASE / AIR SYNTHETASE / PURM / PURINE BIOSYNTHESIS / TRIFUNCTIONAL ENZYME / PURL / FGAR AMIDOTRANSFERASE / NOVEL FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosyl-aminoimidazole Synthetase; Chain A, domain 2 / PurM-like C-terminal domain / PurM-like, N-terminal domain / Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain ...Phosphoribosyl-aminoimidazole Synthetase; Chain A, domain 2 / PurM-like C-terminal domain / PurM-like, N-terminal domain / Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Li, C. / Kappock, T.J. / Stubbe, J. / Weaver, T.M. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: X-ray crystal structure of aminoimidazole ribonucleotide synthetase (PurM), from the Escherichia coli purine biosynthetic pathway at 2.5 A resolution.
著者: Li, C. / Kappock, T.J. / Stubbe, J. / Weaver, T.M. / Ealick, S.E.
履歴
登録1999年4月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
B: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
C: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
D: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,8208
ポリマ－147,4364
非ポリマー3844
水9,062503
1
B: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
D: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9104
ポリマ－73,7182
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
D: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9104
ポリマ－73,7182
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area24990 Å2
手法PISA
3
A: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
B: PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9104
ポリマ－73,7182
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5550 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area24950 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)71.170, 211.680, 94.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.6652, -0.2085, -0.717), (-0.1184, -0.9186, 0.377), (-0.7372, 0.3356, 0.5864)
ベクター: 109.44, 190.67999, 7.33)

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (PHOSPHORIBOSYL-AMINOIMIDAZOLE SYNTHETASE)


分子量: 36858.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SULFATE BINDNG / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: CLONED GENE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: PURM / プラスミド: PJS119 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / Cell (発現宿主): BL21 / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): PURM / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P08178, phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 503 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: pH 5.6
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
215 mMTris-HCl1drop
310 mMdithiothreitol1drop
42.1-2.25 Mammonium sulfate1reservoir
53-6 %(v/v)isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9792,0.9790,0.9638
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.9791
30.96381
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 44742 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 35.7 Å2 / Rsym value: 4.7 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 14.3 / % possible all: 93
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93 % / Rmerge(I) obs: 0.143

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SnB位相決定
X-PLOR3.8精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 2610 6 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs-43410 86.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9990 0 20 503 10513
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.681.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.192
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it0.972
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it1.582.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 408 6 %
Rwork0.254 6387 -
obs--82.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.SO4TOP.SO4
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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