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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1clh | ||||||
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タイトル | THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI PERIPLASMIC CYCLOPHILIN | ||||||
![]() | CYCLOPHILIN | ||||||
![]() | ISOMERASE(PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS) | ||||||
機能・相同性 | ![]() protein peptidyl-prolyl isomerization / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR | ||||||
![]() | Clubb, R.T. / Wagner, G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Three-dimensional solution structure of Escherichia coli periplasmic cyclophilin 著者: Clubb, R.T. / Ferguson, S.B. / Walsh, C.T. / Wagner, G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 611 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 491.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 352.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 673.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 107 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 139.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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Atom site foot note | 1: GLN 56 - GLY 57 MODEL 1 OMEGA = 3.22 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: GLN 56 - GLY 57 MODEL 4 OMEGA = 4.37 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 3: SER 98 - ALA 99 MODEL 4 OMEGA =357.59 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 4: GLN 56 - GLY 57 MODEL 6 OMEGA = 0.36 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 5: ASN 79 - GLY 80 MODEL 6 OMEGA =358.85 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 6: CIS PROLINE - PRO 72 MODEL 7 7: ARG 85 - GLY 86 MODEL 7 OMEGA = 3.69 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 8: CIS PROLINE - PRO 72 MODEL 8 9: LYS 130 - GLY 131 MODEL 8 OMEGA = 0.92 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 10: LYS 130 - GLY 131 MODEL 9 OMEGA =355.77 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION | |||||||||
NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18098.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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試料調製
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
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解析
NMRアンサンブル | 登録したコンフォーマーの数: 12 |
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