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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ckk | ||||||
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タイトル | CALMODULIN/RAT CA2+/CALMODULIN DEPENDENT PROTEIN KINASE FRAGMENT | ||||||
要素 |
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キーワード | CALMODULIN-PEPTIDE COMPLEX / COMPLEX (CALMODULIN-PEPTIDE) / CALMODULIN / CAMKK | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / enzyme regulator activity / calmodulin binding / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / protein serine kinase activity ...CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / enzyme regulator activity / calmodulin binding / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / calcium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Osawa, M. / Tokumitsu, H. / Swindells, M.B. / Kurihara, H. / Orita, M. / Shibanuma, T. / Furuya, T. / Ikura, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999 タイトル: A novel target recognition revealed by calmodulin in complex with Ca2+-calmodulin-dependent kinase kinase. 著者: Osawa, M. / Tokumitsu, H. / Swindells, M.B. / Kurihara, H. / Orita, M. / Shibanuma, T. / Furuya, T. / Ikura, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ckk.cif.gz | 1.6 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ckk.ent.gz | 1.3 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ckk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ckk_validation.pdf.gz | 360.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ckk_full_validation.pdf.gz | 910.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ckk_validation.xml.gz | 135.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ckk_validation.cif.gz | 181.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/1ckk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/1ckk | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: calm1 / プラスミド: PAS / 遺伝子 (発現宿主): XENOPUS LAEVIS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP33 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3023.702 Da / 分子数: 1 / Fragment: CALMODULIN BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 26-RESIDUE SYNTHETIC PEPTIDE / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Camkk1 参照: UniProt: P97756, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase |
#3: 化合物 | ChemComp-CA / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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-試料調製
試料状態 | イオン強度: 100mM KCL, 10mM CACL2 / pH: 6.7 / 温度: 303 K |
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結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AMX 600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX 600 / 磁場強度: 600 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30 |