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万見
- PDB-1cjm: HUMAN SULT1A3 WITH SULFATE BOUND -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cjm
タイトルHUMAN SULT1A3 WITH SULFATE BOUND
要素PROTEIN (ARYL SULFOTRANSFERASE)
キーワードTRANSFERASE / SULT1A3 / HAST3 / SULFOTRANSFERASE / PAP / PAPS / DOPAMINE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / amine sulfotransferase activity / aryl sulfotransferase / epinephrine metabolic process / flavonoid metabolic process / aryl sulfotransferase activity / Cytosolic sulfonation of small molecules / thyroid hormone metabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate metabolic process / sulfation ...: / amine sulfotransferase activity / aryl sulfotransferase / epinephrine metabolic process / flavonoid metabolic process / aryl sulfotransferase activity / Cytosolic sulfonation of small molecules / thyroid hormone metabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate metabolic process / sulfation / sulfotransferase activity / ethanol catabolic process / sulfate binding / XBP1(S) activates chaperone genes / norepinephrine metabolic process / dopamine catabolic process / cellular response to dopamine / serotonin metabolic process / Paracetamol ADME / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / steroid metabolic process / dopamine metabolic process / calcineurin-mediated signaling / ERK1 and ERK2 cascade / xenobiotic metabolic process / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sulfotransferase 1A3 / Sulfotransferase 1A3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bidwell, L.M. / Mcmanus, M.E. / Gaedigk, A. / Kakuta, Y. / Negishi, M. / Pedersen, L. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human catecholamine sulfotransferase.
著者: Bidwell, L.M. / McManus, M.E. / Gaedigk, A. / Kakuta, Y. / Negishi, M. / Pedersen, L. / Martin, J.L.
履歴
登録1999年4月18日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ARYL SULFOTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3332
ポリマ－34,2371
非ポリマー961
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.400, 56.400, 191.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ARYL SULFOTRANSFERASE) / SULT1A3 / HAST3


分子量: 34237.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: BRAIN (LIBRARY LAMBDA GT10) / プラスミド: PET20B / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50224, UniProt: P0DMM9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 7
詳細: 0.5 M LITHIUM SULFATE AND 5-7% POLYETHYLENE GLYCOL 8000, pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mMsodium phosphate1drop
21 mMdithiothreitol1drop
315-20 mg/mlprotein1drop
40.5 Mlithium sulfate1reservoir
55-7 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→100 Å / Num. obs: 15080 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 87
反射
*PLUS
Observed criterion σ(I): 1 / Num. measured all: 63776 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.8 % / Rmerge(I) obs: 0.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AQU

1aqu


解像度: 2.4→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 1436 10.1 %RANDOM
Rwork0.276 ---
obs-14265 97.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1766 0 5 52 1823
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.442
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.852
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 254 11 %
Rwork0.345 2056 -
obs--96.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTIP3P.TOPOLOGY
X-RAY DIFFRACTION3PARHCSDX.PRSO4.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor obs: 0.276
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 29 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.13
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.336 / % reflection Rfree: 11 % / Rfactor Rwork: 0.345

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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