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- PDB-1cjc: STRUCTURE OF ADRENODOXIN REDUCTASE OF MITOCHONDRIAL P450 SYSTEMS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cjc
タイトルSTRUCTURE OF ADRENODOXIN REDUCTASE OF MITOCHONDRIAL P450 SYSTEMS
要素PROTEIN (ADRENODOXIN REDUCTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME / MAD ANALYSIS / ELECTRON TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


adrenodoxin-NADP+ reductase / NADPH-adrenodoxin reductase activity / NADPH oxidation / steroid biosynthetic process / cholesterol metabolic process / electron transport chain / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin-NADP+ reductase, adrenodoxin-type / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold ...Ferredoxin-NADP+ reductase, adrenodoxin-type / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADPH:adrenodoxin oxidoreductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Ziegler, G.A. / Vonrhein, C. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The structure of adrenodoxin reductase of mitochondrial P450 systems: electron transfer for steroid biosynthesis.
著者: Ziegler, G.A. / Vonrhein, C. / Hanukoglu, I. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 1999
タイトル: Chaperone-assisted expression of authentic bovine adrenodoxin reductase in Escherichia coli.
著者: Vonrhein, C. / Schmidt, U. / Ziegler, G.A. / Schweiger, S. / Hanukoglu, I. / Schulz, G.E.
履歴
登録1999年4月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年4月17日Group: Structure summary
改定 1.42019年11月27日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ADRENODOXIN REDUCTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1462
ポリマ－50,3601
非ポリマー7861
水10,503583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.810, 62.530, 78.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ADRENODOXIN REDUCTASE) / ADR / NADPH: ADRENODOXIN OXIDOREDUCTASE


分子量: 50360.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COFACTOR FAD IS NON-COVALENTLY BOUND / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: STEROIDOGENIC TISSUES
解説: EXPRESSION IN E.COLI WAS INCREASED BY COEXPRESSION OF THE HSP60-CHAPERONE SYSTEM
細胞内の位置: MITOCHONDRIAL MATRIX / Organelle: MITOCHONDRIA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08165, adrenodoxin-NADP+ reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 583 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 6.5
詳細: DROPLET: 4 MG/ML PROTEIN, 8% PEG8000, 5% GLYCEROL, 100 MM CALCIUM ACETATE, 50 MM SODIUM-CACODYLATE PH 6.5. RESERVOIR: 12 % PEG8000, 100 MM CALCIUM ACETATE, 50 MM SODIUM CACODYLATE PH 6.5.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID単位一般名Crystal-IDSol-ID
1mg/mlprotein1drop
2mMsodium cacodylate1drop
3mMcalcium acetate1drop
4%(w/v)PEG80001drop
5%(v/v)glycerol1drop
6%(w/v)PEG80001reservoir
7mMsodium cacodylate1reservoir
8mMcalcium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.91
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→34 Å / Num. obs: 56738 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.71→1.8 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.236 / % possible all: 76
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 76 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→18 Å / SU B: 2.5 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 2892 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs-54650 94.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3505 0 53 583 4141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.6
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.3
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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