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- PDB-1cj0: CRYSTAL STRUCTURE OF RABBIT CYTOSOLIC SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cj0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RABBIT CYTOSOLIC SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE AT 2.8 ANGSTROM RESOLUTION
要素PROTEIN (SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE)
キーワードTRANSFERASE / HYDROXYMETHYL TRANSFERASE / 1 CARBON METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to tetrahydrofolate / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / L-serine catabolic process / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process ...cellular response to tetrahydrofolate / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / L-serine catabolic process / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / folic acid metabolic process / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / mRNA 5'-UTR binding / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Scarsdale, J.N. / Kazanina, G. / Radaev, S. / Schirch, V. / Wright, H.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of rabbit cytosolic serine hydroxymethyltransferase at 2.8 A resolution: mechanistic implications.
著者: Scarsdale, J.N. / Kazanina, G. / Radaev, S. / Schirch, V. / Wright, H.T.
履歴
登録1999年4月20日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE)
B: PROTEIN (SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,9084
ポリマ－103,4142
非ポリマー4942
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.380, 116.380, 165.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.172468, -0.82198, 0.542773), (-0.835046, -0.170255, -0.523174), (0.522448, -0.543471, -0.657028)
ベクター: 72.9841, 160.2029, 135.9227)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE) / SHMT


分子量: 51706.785 Da / 分子数: 2 / 変異: N5Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: EACH PROTEIN MOLECULE HAS COVALENTLY LINKED PLP COFACTOR
由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 株: NEW ZEALAND WHITE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: LIVER / プラスミド: PET 22B(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: P07511
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE FIRST 13 RESIDUES. IN CASES WHERE NO SIDECHAIN ELECTRON ...NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE FIRST 13 RESIDUES. IN CASES WHERE NO SIDECHAIN ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED, RESIDUES WERE MODELED AS ALA DURING THE REFINEMENT AND ITERATIVE REBUILDING. IN ACCORDANCE WITH RCSB DIRECTIVES, SUCH RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED RESIDUE TYPES BASED ON THE EXPECTED SEQUENCE FOR RABBIT LIVER CYTOSILIC SHMT (SWS ENTRY P07511); HOWEVER COORDINATES ARE NOT INCLUDED FOR SIDECHAIN ATOMS BEYOND CB. THESE RESIDUES INCLUDE: MODEL SEQUENCE SWS P07511 SEQUENCE HIS A -5 HIS 17 LYS A 7 LYS 26 LYS A 20 LYS 37 GLN A 62 GLN 79 GLU A 69 GLU 86 LYS A 80 LYS 97 GLN A 892 GLN 108 LYS A 1341 LYS 156 LYS A 1342 LYS 157 LYS A 277 LYS 316 LYS A 354 LYS 392 SER A 355 SER 393 LYS A 375 LYS 415 PRO A 3962 PRO 440 ARG A 3963 ARG 441 LYS A 3991 LYS 445 LYS A 3994 LYS 448 LYS A 401 LYS 450 LYS A 405 LYS 456 ARG A 407 ARG 459 ARG A 410 ARG 462 GLN A 413 GLN 466 LEU A 4181 LEU 474 TRP B -8 TRP 14 HIS B -5 HIS 17 LYS B 7 LYS 26 LYS B 20 LYS 37 ARG B 41 ARG 58 LYS B 1341 LYS 156 LYS B 168 LYS 195 VAL B 2441 VAL 272 SER B 2443 SER 274 VAL B 2444 VAL 275 LYS B 245 LYS 281 ILE B 283 ILE 283 LYS B 354 LYS 393 SER B 355 SER 394 LEU B 357 LEU 396 ARG B 358 ARG 397 LYS B 380 LYS 419 ARG B 3963 ARG 441 LYS B 3991 LYS 445 LYS B 3994 LYS 448 GLU B 400 GLU 449 LYS B 401 LYS 450 LYS B 405 LYS 456 ARG B 407 ARG 459 GLN B 413 GLN 466

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20MM K2HPO4, KH2PO4, 25MM POTASIUM MES OR SODIUM HEPES, PH 7.0 0.2 MM 2-MERCAPTOETHANOL, 3% PEG 400, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mM11K2HPO4/KH2/PO4
225 mMKMES11or sodium HEPES
30.2 mMEDTA11
45 mM2-mercaptoethanol11
53 %PEG400011

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→35 Å / Num. obs: 28327 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19 % / Biso Wilson estimate: 88.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.173 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high rms absF: 2580178.46 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: PROTEIN+PLP REFINED WITH TORSION ANGLE DYNAMICS, WATERS HELD FIXED. WATERS REFINED WITH CARTESIAN DYNAMICS, PROTEIN + PLP HELD FIXED. POSITIONAL NCS RESTRAINTS APPLIED BETWEEN EQUIVALENT ...詳細: PROTEIN+PLP REFINED WITH TORSION ANGLE DYNAMICS, WATERS HELD FIXED. WATERS REFINED WITH CARTESIAN DYNAMICS, PROTEIN + PLP HELD FIXED. POSITIONAL NCS RESTRAINTS APPLIED BETWEEN EQUIVALENT RESIDUES IN CHAINS A + B. RESIDUES 9992- 1, 244-247, 4181-4180 AND 2291 WERE NOT RESTRAINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 2885 10.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs-28454 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.08 Å2 / ksol: 0.236 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.65 Å20 Å20 Å2
2---2.65 Å20 Å2
3---5.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6982 0 30 12 7024
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.17
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED / Rms dev position: 0.108 Å / Weight position: 150
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.442 446 9.6 %
Rwork0.399 4199 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMPLP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PLP.PARPATCH_PLP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PATCH_PLP.PARWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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