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万見
- PDB-1cff: NMR SOLUTION STRUCTURE OF A COMPLEX OF CALMODULIN WITH A BINDING ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cff
タイトルNMR SOLUTION STRUCTURE OF A COMPLEX OF CALMODULIN WITH A BINDING PEPTIDE OF THE CA2+-PUMP
要素
  • CALCIUM PUMP
  • CALMODULIN
キーワードCALMODULIN / C20W / PLASMA MEMBRANE CALCIUM PUMP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of the force of heart contraction / negative regulation of cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / negative regulation of citrulline biosynthetic process / negative regulation of arginine catabolic process / calcium ion transmembrane transporter activity / nitric-oxide synthase inhibitor activity / cellular response to acetylcholine / sperm principal piece / response to hydrostatic pressure / calcium ion export ...negative regulation of the force of heart contraction / negative regulation of cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / negative regulation of citrulline biosynthetic process / negative regulation of arginine catabolic process / calcium ion transmembrane transporter activity / nitric-oxide synthase inhibitor activity / cellular response to acetylcholine / sperm principal piece / response to hydrostatic pressure / calcium ion export / negative regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / P-type Ca2+ transporter / regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of sodium ion transmembrane transport / P-type calcium transporter activity / neural retina development / urinary bladder smooth muscle contraction / flagellated sperm motility / protein phosphatase 2B binding / myosin II complex / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / Reduction of cytosolic Ca++ levels / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / calcium ion transmembrane import into cytosol / nitric-oxide synthase binding / Ion transport by P-type ATPases / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / calcium ion import across plasma membrane / sperm flagellum / sodium channel regulator activity / regulation of cardiac conduction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / transport across blood-brain barrier / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / Ion homeostasis / presynaptic active zone membrane / cellular response to epinephrine stimulus / T-tubule / negative regulation of angiogenesis / hippocampus development / PDZ domain binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / calcium ion transmembrane transport / caveola / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / scaffold protein binding / monoatomic ion transmembrane transport / basolateral plasma membrane / spermatogenesis / calmodulin binding / ciliary basal body / cilium / membrane raft / signaling receptor binding / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase ...Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Plasma membrane calcium-transporting ATPase 4 / Calmodulin-2 B
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Elshorst, B. / Hennig, M. / Foersterling, H. / Diener, A. / Maurer, M. / Schulte, P. / Schwalbe, H. / Krebs, J. / Schmid, H. / Vorherr, T. ...Elshorst, B. / Hennig, M. / Foersterling, H. / Diener, A. / Maurer, M. / Schulte, P. / Schwalbe, H. / Krebs, J. / Schmid, H. / Vorherr, T. / Carafoli, E. / Griesinger, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: NMR solution structure of a complex of calmodulin with a binding peptide of the Ca2+ pump.
著者: Elshorst, B. / Hennig, M. / Forsterling, H. / Diener, A. / Maurer, M. / Schulte, P. / Schwalbe, H. / Griesinger, C. / Krebs, J. / Schmid, H. / Vorherr, T. / Carafoli, E.
履歴
登録1999年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42018年8月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_nat / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _entity.details / _entity.pdbx_description ..._entity.details / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity.src_method / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: CALCIUM PUMP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3846
ポリマ－19,2232
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)26 / 200LOWEST ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN / CAM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
株: 71 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): CALMODULIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AR58 / 参照: UniProt: P62155, UniProt: P0DP33*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド CALCIUM PUMP


分子量: 2501.997 Da / 分子数: 1 / Fragment: CAM-BINDING DOMAIN / Mutation: C20W / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23634, EC: 3.6.1.38
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCO
121HNCA
131CBCA(CO)NH
141CBCANH
151(H)CC(CO)NH
161(H)CCH-TOCSY
171NOESY-HSQC
NMR実験の詳細Text: THE UNLABELED PEPTIDE C20W WAS ASSIGNED USING A 12C,14N-FILTERED NOESY- EXPERIMENT. INTERMOLECULAR NOES BETWEEN 13C,15N-LABELED CALMODULIN AND THE PEPTIDE WERE MEASURED USING A 12C,14N-F2- ...Text: THE UNLABELED PEPTIDE C20W WAS ASSIGNED USING A 12C,14N-FILTERED NOESY- EXPERIMENT. INTERMOLECULAR NOES BETWEEN 13C,15N-LABELED CALMODULIN AND THE PEPTIDE WERE MEASURED USING A 12C,14N-F2-FILTERED NOESY-HSQC EXPERIMENT

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試料調製

詳細内容: 90% H2O/10% D2O, 100% D2O
試料状態イオン強度: 0.115 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRX600BrukerDRX6006001
Bruker DRX800BrukerDRX8008002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
XPLOR構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE. IT IS IMPOSSIBLE TO SUPERIMPOSE THE N- AND C-TERMINAL DOMAIN OF CAM SIMULTANEOUSLY DUE TO THE LACK OF NOES BETWEEN BOTH DOMAINS. ...詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE. IT IS IMPOSSIBLE TO SUPERIMPOSE THE N- AND C-TERMINAL DOMAIN OF CAM SIMULTANEOUSLY DUE TO THE LACK OF NOES BETWEEN BOTH DOMAINS. THEREFOR THE 26 STRUCTURES ARE SUPERIMPOSED ONLY OVER THE BACKBONE ATOMS OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF CAM AND THE PEPTIDE C20W. RMSD VALUES OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF CAM (LEU A 4 - ALA A 73) ARE 0.85 (BACKBONE) AND 1.27 (HEAVY ATOMS) ANGSTROMS. RMSD VALUE FOR THE C- TERMINAL DOMAIN OF CAM AND THE PEPTIDE C20W (ILE A 85 - MET A 145, GLY B 4 - GLN B 16) ARE 0.57 (BACKBONE) AND 1.08 (HEAVY ATOMS) ANGSTROMS. RESIDUES ALA A 1 - GLN A 3, ARG A 74 - GLU A 84, THR A 146 - LYS A 148 OF CAM AND RESIDUES LEU B 1 - ARG B 3, THR B 17 - LYS B 20 OF THE PEPTIDE C20W ARE DISORDERED.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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