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- PDB-1cf1: ARRESTIN FROM BOVINE ROD OUTER SEGMENTS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cf1
タイトルARRESTIN FROM BOVINE ROD OUTER SEGMENTS
要素PROTEIN (ARRESTIN)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / VISUAL ARRESTIN / DESENSITISATION OF THE VISUAL TRANSDUCTION CASCADE / BINDING TO ACTICATED AND PHOSPHORYLATED RHODOPSIN
機能・相同性
機能・相同性情報


opsin binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G protein-coupled receptor internalization / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / photoreceptor inner segment / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor binding / signal transduction / identical protein binding ...opsin binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G protein-coupled receptor internalization / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / photoreceptor inner segment / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor binding / signal transduction / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hirsch, J.A. / Schubert, C. / Gurevich, V.V. / Sigler, P.B.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: The 2.8 A crystal structure of visual arrestin: a model for arrestin's regulation.
著者: Hirsch, J.A. / Schubert, C. / Gurevich, V.V. / Sigler, P.B.
履歴
登録1999年3月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ARRESTIN)
B: PROTEIN (ARRESTIN)
C: PROTEIN (ARRESTIN)
D: PROTEIN (ARRESTIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,0434
ポリマ－181,0434
非ポリマー00
水45025
1
A: PROTEIN (ARRESTIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2611
ポリマ－45,2611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN (ARRESTIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2611
ポリマ－45,2611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PROTEIN (ARRESTIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2611
ポリマ－45,2611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: PROTEIN (ARRESTIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2611
ポリマ－45,2611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
B: PROTEIN (ARRESTIN)

D: PROTEIN (ARRESTIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,5212
ポリマ－90,5212
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+3/21
Buried area2200 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area34700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.850, 193.190, 191.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.07517, -0.046137, -0.996103), (-0.040167, -0.998258, 0.043206), (-0.996361, 0.036763, -0.076892)
ベクター: 144.60181, 71.9865, 152.9706)

-
要素

#1: タンパク質
PROTEIN (ARRESTIN) / RETINAL S-ANTIGEN / 48 KD PROTEIN


分子量: 45260.637 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: RETINA / Cell: ROD OUTER SEGMENTS / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: EYE / プラスミド: PTRC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2508 / 参照: UniProt: P08168
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 % / 解説: BEAMLINES: APS, 19ID
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used microseeding / PH range low: 8.8 / PH range high: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMTris-HCl1reservoir
2200 mMammonium acetate1reservoir
322-25 %isopropanol1reservoir
410 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 1.00523
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00523 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→60 Å / Num. obs: 242164 / % possible obs: 84.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 154.9 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.8→2.86 Å / 冗長度: 1.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.342 / % possible all: 42

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
CNS精密化
PHASES位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8→45 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 7316256.45 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1762 2.5 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 69807 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25.45 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.4 Å20 Å20 Å2
2--6.98 Å20 Å2
3----2.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11675 0 0 25 11700
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.972.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR / Weight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 187 2.8 %
Rwork0.44 6520 -
obs--52.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 45 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 2.5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 59.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor Rfree: 0.456 / % reflection Rfree: 2.8 % / Rfactor Rwork: 0.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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