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- PDB-1cee: SOLUTION STRUCTURE OF CDC42 IN COMPLEX WITH THE GTPASE BINDING DO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cee
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF CDC42 IN COMPLEX WITH THE GTPASE BINDING DOMAIN OF WASP
要素
  • GTP-BINDING RHO-LIKE PROTEIN
  • WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN WASP
キーワードStructural protein Regulation / CDC42 ACTIN REGULATOR GTPASE AND THE GTPASE BINDING DOMAIN OF ITS EFFECTOR WASP
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell antigen processing and presentation / Cdc42 protein signal transduction / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / regulation of actin polymerization or depolymerization / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / GTPase regulator activity / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis ...regulation of T cell antigen processing and presentation / Cdc42 protein signal transduction / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / regulation of actin polymerization or depolymerization / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / GTPase regulator activity / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / actin filament-based movement / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / negative regulation of cell motility / adherens junction organization / GTP-dependent protein binding / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / actin polymerization or depolymerization / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / vesicle membrane / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / negative regulation of stress fiber assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / endosomal transport / positive regulation of filopodium assembly / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / nuclear migration / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / epidermis development / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / phospholipase binding / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / T cell activation / actin filament organization / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / actin filament / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / RHO GTPases Activate Formins / defense response / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / small GTPase binding
類似検索 - 分子機能
SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Cdc42 / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. ...SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Cdc42 / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain / WH2 domain profile. / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Actin nucleation-promoting factor WAS / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Abdul-Manan, N. / Aghazadeh, B. / Liu, G.A. / Majumdar, A. / Ouerfelli, O. / Rosen, M.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of Cdc42 in complex with the GTPase-binding domain of the 'Wiskott-Aldrich syndrome' protein.
著者: Abdul-Manan, N. / Aghazadeh, B. / Liu, G.A. / Majumdar, A. / Ouerfelli, O. / Siminovitch, K.A. / Rosen, M.K.
履歴
登録1999年3月8日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-BINDING RHO-LIKE PROTEIN
B: WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN WASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8094
ポリマ－26,2642
非ポリマー5462
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 GTP-BINDING RHO-LIKE PROTEIN / CELL DIVISION CYCLE 42 / PCDC42


分子量: 19871.820 Da / 分子数: 1 / 断片: CDC42 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質 WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN WASP


分子量: 6392.066 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPASE BINDING DOMAIN OF WASP / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42768
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY TOCSY 2D AND 3D THROUGH BOND TRANSFER EXPERIMENTS
12113C/15N PURGED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING A COMBINATION OF TRIPLE- AND QUADRUPLE- RESONANCE NMR EXPERIMENTS ON 13C/ 15N AND PARTIALLY OR FULLY DEUTERATED SAMPLES WITH SELECTIVE METHYL LABELING AT ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING A COMBINATION OF TRIPLE- AND QUADRUPLE- RESONANCE NMR EXPERIMENTS ON 13C/ 15N AND PARTIALLY OR FULLY DEUTERATED SAMPLES WITH SELECTIVE METHYL LABELING AT VALINE,LUECINE AND ISOLEUCINES.

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試料調製

試料状態イオン強度: 50mM / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITY INOVA / 製造業者: Varian / モデル: UNITY INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS0.3A.BRUNGER, M.NILGES精密化
NMRPipe構造決定
NMRView構造決定
ARIA構造決定
X-PLOR構造決定
CNS構造決定
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: X-PLOR 3.851 WAS USED IN COMBINATION WITH ARIA (REF. M. NILGES)
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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