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- PDB-1cdb: STRUCTURE OF THE GLYCOSYLATED ADHESION DOMAIN OF HUMAN T LYMPHOCY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cdb
タイトルSTRUCTURE OF THE GLYCOSYLATED ADHESION DOMAIN OF HUMAN T LYMPHOCYTE GLYCOPROTEIN CD2
要素CD2
キーワードT LYMPHOCYTE ADHESION GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / natural killer cell activation / heterotypic cell-cell adhesion / regulation of T cell differentiation / natural killer cell mediated cytotoxicity / T cell activation / positive regulation of interleukin-8 production / Cell surface interactions at the vascular wall / cell-cell adhesion ...positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / natural killer cell activation / heterotypic cell-cell adhesion / regulation of T cell differentiation / natural killer cell mediated cytotoxicity / T cell activation / positive regulation of interleukin-8 production / Cell surface interactions at the vascular wall / cell-cell adhesion / receptor tyrosine kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell-cell junction / signaling receptor activity / cell surface receptor signaling pathway / immune response / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / apoptotic process / cell surface / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
T-cell surface antigen CD2 / : / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like ...T-cell surface antigen CD2 / : / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface antigen CD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Wyss, D.F. / Withka, J.M. / Recny, M.A. / Wagner, G.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1993
タイトル: Structure of the glycosylated adhesion domain of human T lymphocyte glycoprotein CD2.
著者: Withka, J.M. / Wyss, D.F. / Wagner, G. / Arulanandam, A.R. / Reinherz, E.L. / Recny, M.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: 1H Resonance Assignments and Secondary Structure of the 13.6 KDa Glycosylated Adhesion Domain of Human CD2
著者: Wyss, D.F. / Withka, J.M. / Knoppers, M.H. / Sterne, K.A. / Recny, M.A. / Wagner, G.
履歴
登録1993年9月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4531
ポリマ－12,4531
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Atom site foot note1: HIS 72 - LEU 73 MODEL 2 OMEGA =147.36 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: LEU 73 - LYS 74 MODEL 2 OMEGA =140.50 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: LYS 74 - THR 75 MODEL 2 OMEGA =149.04 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: LEU 73 - LYS 74 MODEL 3 OMEGA =128.69 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: ALA 6 - LEU 7 MODEL 4 OMEGA =126.22 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
6: TRP 35 - GLU 36 MODEL 4 OMEGA =215.60 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
7: ASP 58 - THR 59 MODEL 4 OMEGA =131.43 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
8: SER 23 - PHE 24 MODEL 6 OMEGA =149.75 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
9: LEU 13 - GLY 14 MODEL 7 OMEGA =213.37 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
10: ARG 48 - LYS 49 MODEL 7 OMEGA =215.06 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
11: ASP 58 - THR 59 MODEL 7 OMEGA =135.63 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
12: ILE 70 - LYS 71 MODEL 7 OMEGA =218.98 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
13: LEU 73 - LYS 74 MODEL 7 OMEGA =217.70 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
14: LYS 37 - THR 38 MODEL 9 OMEGA =101.92 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
15: PHE 54 - LYS 55 MODEL 9 OMEGA =144.10 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
16: LYS 57 - ASP 58 MODEL 9 OMEGA =210.13 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
17: GLU 50 - LYS 51 MODEL 11 OMEGA =212.81 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
18: ASP 58 - THR 59 MODEL 11 OMEGA =141.21 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
19: ASP 58 - THR 59 MODEL 13 OMEGA =114.88 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
20: TYR 60 - LYS 61 MODEL 13 OMEGA =147.74 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
21: PHE 63 - LYS 64 MODEL 13 OMEGA =122.96 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
22: ILE 70 - LYS 71 MODEL 13 OMEGA =211.08 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
23: LEU 73 - LYS 74 MODEL 16 OMEGA =215.49 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
24: ASP 58 - THR 59 MODEL 17 OMEGA =218.09 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
25: LYS 57 - ASP 58 MODEL 18 OMEGA =134.69 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
26: ASP 58 - THR 59 MODEL 18 OMEGA =107.45 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / -
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質 CD2


分子量: 12453.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POTENTIAL / 器官: OVARY / 参照: UniProt: P06729

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

NMR software名称: DGII / 開発者: BIOSYM TECHNOLOGIES / 分類: 精密化
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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