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- PDB-1cd5: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE FROM E.COLI, T CONFORMER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cd5
タイトルGLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE FROM E.COLI, T CONFORMER
要素PROTEIN (GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE)
キーワードISOMERASE / ALLOSTERIC ENZYME / ENTROPIC EFFECTS / ALDOSE-KETOSE ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine catabolic process / glucosamine-6-phosphate deaminase / glucosamine-6-phosphate deaminase activity / N-acetylglucosamine catabolic process / N-acetylneuraminate catabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-6-phosphate isomerase, conserved site / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerases signature. / Glucosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine-6-phosphate isomerases/6-phosphogluconolactonase / Rossmann fold - #1360 / NagB/RpiA transferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucosamine-6-phosphate deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Horjales, E. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Garratt, R.C. / Oliva, G.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: The allosteric transition of glucosamine-6-phosphate deaminase: the structure of the T state at 2.3 A resolution.
著者: Horjales, E. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Garratt, R.C. / Oliva, G.
履歴
登録1999年3月5日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8121
ポリマ－29,8121
非ポリマー00
水2,540141
1
A: PROTEIN (GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE)
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,8736
ポリマ－178,8736
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)129.810, 129.810, 139.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE) / E.C.5.3.1.10


分子量: 29812.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A759, EC: 5.3.1.10
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細AS THIS STRUCTURE PRESENTS THE ENZYME WITHOUT LIGANDS IT CORRESPOND TO THE T-CONFORMER OF THIS ...AS THIS STRUCTURE PRESENTS THE ENZYME WITHOUT LIGANDS IT CORRESPOND TO THE T-CONFORMER OF THIS ALLOSTERIC ENZYME.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: sodium acetate, hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1SODIUM ACETATE11
2hepes11
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
21.75 Msodium acetate1reservoir
3100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.07
検出器日付: 1998年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 30597 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rsym value: 7
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 34 / % possible all: 98
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DEA

1dea


解像度: 2.3→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 3829 10 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs-29545 95.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2092 0 0 141 2233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 392 10 %
Rwork0.318 3366 -
obs--95.3 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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