[日本語] English
万見
- PDB-1cb8: CHONDROITINASE AC LYASE FROM FLAVOBACTERIUM HEPARINUM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cb8
タイトルCHONDROITINASE AC LYASE FROM FLAVOBACTERIUM HEPARINUM
要素PROTEIN (CHONDROITINASE AC)
キーワードLYASE / CHONDROITIN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


chondroitin AC lyase / chondroitin AC lyase activity / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Polysaccharide lyase 8 / Polysaccharide lyase 8, N-terminal alpha-helical / Polysaccharide lyase family 8, N terminal alpha-helical domain / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal beta-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8, central domain / Polysaccharide lyase family 8, super-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8-like, C-terminal / Chondroitin AC/alginate lyase / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 ...Polysaccharide lyase 8 / Polysaccharide lyase 8, N-terminal alpha-helical / Polysaccharide lyase family 8, N terminal alpha-helical domain / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal beta-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8, central domain / Polysaccharide lyase family 8, super-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8-like, C-terminal / Chondroitin AC/alginate lyase / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Polysaccharide lyase family 8-like, C-terminal / Chondroitin AC/alginate lyase / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 - #10 / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Distorted Sandwich / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pedobacter heparinus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Fethiere, J. / Eggimann, B. / Cygler, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of chondroitin AC lyase, a representative of a family of glycosaminoglycan degrading enzymes.
著者: Fethiere, J. / Eggimann, B. / Cygler, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallization and preliminary analysis of chondroitinase AC from Flavobacterium heparinum.
著者: Fethiere, J. / Shilton, B.H. / Li, Y. / Allaire, M. / Laliberte, M. / Eggimann, B. / Cygler, M.
履歴
登録1999年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _chem_comp.type / _citation.journal_volume ..._chem_comp.type / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHONDROITINASE AC)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2854
ポリマ－77,3591
非ポリマー9273
水9,476526
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.200, 87.200, 193.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHONDROITINASE AC)


分子量: 77358.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pedobacter heparinus (バクテリア) / 細胞内の位置: INTRACELLULAR / 参照: UniProt: Q59288, chondroitin AC lyase
#2: 多糖 methyl alpha-L-fucopyranoside-(1-4)-beta-D-xylopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranuronic acid-(1-2)- ...methyl alpha-L-fucopyranoside-(1-4)-beta-D-xylopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranuronic acid-(1-2)-[alpha-L-rhamnopyranose-(1-4)]alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 794.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucp[1Me]a1-4DXylpb1-4DGlcpAa1-2[LRhapa1-4]DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
[][D-1-deoxy-Manp]{[(2+1)][a-D-GlcpA]{[(4+1)][b-D-Xylp]{[(4+1)][a-L-Fucp]{}}}[(4+1)][a-L-Rhap]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 526 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PDB SEGMENT NUMBERED ACCORDING TO PRECURSOR SEQUENCE. THE FIRST THREE N-TERMINAL RESIDUES, AND THE ...PDB SEGMENT NUMBERED ACCORDING TO PRECURSOR SEQUENCE. THE FIRST THREE N-TERMINAL RESIDUES, AND THE C-TERMINAL RESIDUE WERE NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY MAPS, AND THEREFORE WERE NOT INCLUDED IN THE MODEL.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 % / 解説: MIRAS COMPLEMENTED BY MAD
結晶化pH: 6.5
詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: PEG-MME 2K 17% AMMONIUM ACETATE 80MM PH 6.5 0.4M SODIUM ACETATE
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115-17 %(w/v)mPEG20001drop
280 mMammonium acetate1reservoir
3400 mMsodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.908
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1996年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 60889 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 24.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Rsym value: 0.212 / % possible all: 34.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.8 % / Rmerge(I) obs: 0.175

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES-95モデル構築
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASESV. 95位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 5337 10.1 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs-52960 92.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5383 0 60 526 5969
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.29
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.991.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.812
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.012
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.992.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 755 10.6 %
Rwork0.254 6348 -
obs--75.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION3MAN.PARTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION4MAN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å / Rfactor obs: 0.196 / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.29

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る