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- PDB-1cb6: STRUCTURE OF HUMAN APOLACTOFERRIN AT 2.0 A RESOLUTION. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cb6
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN APOLACTOFERRIN AT 2.0 A RESOLUTION.
要素Lactotransferrin
キーワードIRON TRANSPORT / APOLACTOFERRIN / CONFORMATIONAL CHANGE
機能・相同性
機能・相同性情報


host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation ...host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of ATP-dependent activity / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / humoral immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / secretory granule / protein serine/threonine kinase activator activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / recycling endosome / specific granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / tertiary granule lumen / heparin binding / iron ion transport / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / iron ion binding / Amyloid fiber formation / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Jameson, G.B. / Anderson, B.F. / Norris, G.E. / Thomas, D.H. / Baker, E.N.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structure of human apolactoferrin at 2.0 A resolution. Refinement and analysis of ligand-induced conformational change.
著者: Jameson, G.B. / Anderson, B.F. / Norris, G.E. / Thomas, D.H. / Baker, E.N.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Apolactoferrin structure demonstrates ligand-induced conformational change in transferrins.
著者: Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Norris, G.E. / Rumball, S.V. / Baker, E.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Structure of human lactoferrin: crystallographic structure analysis and refinement at 2.8 A resolution.
著者: Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Norris, G.E. / Rice, D.W. / Baker, E.N.
#3: ジャーナル: Trends Biochem.Sci. / 年: 1987
タイトル: Transferrins: Insights Into Structure and Function from Studies on Lactoferrin
著者: Baker, E.N. / Rumball, S.V. / Anderson, B.F.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Structure of human lactoferrin at 3.2-A resolution.
著者: Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Dodson, E.J. / Norris, G.E. / Rumball, S.V. / Waters, J.M. / Baker, E.N.
履歴
登録1999年3月1日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月21日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_nat / pdbx_distant_solvent_atoms / software / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_fragment / _entity_src_nat.common_name / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _software.name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR-MODIFIED KABSCH & SANDER
Remark 700SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS ...SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH HAVE ONE OR MORE IDENTICAL STRANDS. SHEETS *N2A* AND *N2B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET AND STRAND FOUR OF SHEET BN1 IS ALSO PART OF THIS SHEET. SHEETS *C2A* AND *C2B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET AND STRAND FOUR OF SHEET BC1 IS ALSO PART OF THIS SHEET. THE RESIDUES LISTED IN REMARK 500, TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS, ARE IN WELL DEFINED GAMMA-TURNS AT POSITIONALLY HOMOLOGOUS SITES ON BOTH LOBES. THE PEPTIDE BOND IN REMARK 500 AND ITS POSITIONAL HOMOLOG ARE ALSO SUBSTANTIALLY NON-PLANAR IN LACTOFERRIN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3343
ポリマ－76,2631
非ポリマー712
水6,431357
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)152.090, 94.580, 55.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lactotransferrin / Lactoferrin / Growth-inhibiting protein 12 / Talalactoferrin


分子量: 76263.266 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 20-710 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BREAST / Secretion: MILK
参照: UniProt: P02788, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS A TWO FOLD INTERNAL SEQUENCE HOMOLOGY (~40% IDENTITY).
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE USED IN THE X-RAY STRUCTURE FOR RESIDUES 1001-1005 (GRRRS) IS AT VARIANCE WITH THE ...THE SEQUENCE USED IN THE X-RAY STRUCTURE FOR RESIDUES 1001-1005 (GRRRS) IS AT VARIANCE WITH THE MOST RECENT SEQUENCE (SWS P02788, TRFL_H: GRRRRS). IN THIS REGION ELECTRON DENSITY IS POORLY DEFINED AND THE DIFFERENCE IS OF LITTLE STRUCTURAL CONSEQUENCE. THE AMINO ACID SEQUENCE GIVEN IN ENTRY 1LFH REQUIRED CORRECTIONS AT RESIDUE 13 (GLN), 24 (ARG), 28 (LYS), 200 (ARG), 512(GLN)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
解説: SYNCHROTRON OSCILLATION DATA TO 1.9 A MERGED WITH ENRAF-NONIUS CAD4 DATA TO 2.8 A; DATA TO 2.0 A RETAINED
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein11
20.05 MTris-HCl12
35 %(v/v)MPD12
45 %(v/v)absolute ethanol12

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / タイプ: SRS / 波長: 0.87
検出器検出器: FILM / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→17 Å / Num. obs: 53450 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 42.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 30.3
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 91
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ALMNモデル構築
SHELXL-97精密化
CCP4(ALMN)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LGF (LACTOFERRIN)

1lgf


解像度: 2→10 Å / Num. parameters: 22947 / Num. restraintsaints: 22209 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56. PROLSQ WAS USED FOR INITIAL REFINEMENTS. SHELXL97 WAS USED FOR FINAL REFINEMENTS. THERE IS POOR ...詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56. PROLSQ WAS USED FOR INITIAL REFINEMENTS. SHELXL97 WAS USED FOR FINAL REFINEMENTS. THERE IS POOR DENSITY FOR RESIDUES 1-3. DENSITY FOR RESIDUES 418 - 424 IS POORLY DEFINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 2146 4 %RANDOM
obs0.201 51304 92 %-
all-53450 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 53.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5368 0 2 357 5727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.082
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_deg19.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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