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- PDB-1cb3: LOCAL INTERACTIONS DRIVE THE FORMATION OF NON-NATIVE STRUCTURE IN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cb3
タイトルLOCAL INTERACTIONS DRIVE THE FORMATION OF NON-NATIVE STRUCTURE IN THE DENATURED STATE OF HUMAN ALPHA-LACTALBUMIN: A HIGH RESOLUTION STRUCTURAL CHARACTERIZATION OF A PEPTIDE MODEL IN AQUEOUS SOLUTION
要素LCA
キーワードMOLTEN GLOBULE STATE / PROTEIN FOLDING / NON-NATIVE INTERACTIONS / ALPHA- LACTALBUMIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / Golgi lumen / lysozyme activity / cell-cell signaling / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / Golgi membrane ...Lactose synthesis / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / Golgi lumen / lysozyme activity / cell-cell signaling / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / Golgi membrane / apoptotic process / calcium ion binding / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Lactalbumin / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Demarest, S.J. / Hua, Y. / Raleigh, D.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Local interactions drive the formation of nonnative structure in the denatured state of human alpha-lactalbumin: a high resolution structural characterization of a peptide model in aqueous solution.
著者: Demarest, S.J. / Hua, Y. / Raleigh, D.P.
履歴
登録1999年2月26日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_ensemble / pdbx_nmr_exptl / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria / _pdbx_nmr_exptl.type / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_software.version / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LCA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,3271
ポリマ－1,3271
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド LCA


分子量: 1326.566 Da / 分子数: 1 / 変異: C11A / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00709
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111ROESY
121TOCSY
131DQF-COSY
141E.COSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 1H NMR SPECTROSCOPY ON A CHEMICALLY SYNTHESIZED PEPTIDE CORRESPONDING TO RESIDUES 120-130 OF HUMAN ALPHA- LACTALBUMIN

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試料調製

試料状態pH: 2.8 / 圧: 1 atm / 温度: 283 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
X-PLOR3.851BRUNGER構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: BOND LENGTHS (A) : 0.0035; BOND ANGLES (DEGREES) : 0.59; IMPROPER ANGLES (DEGREES) : 0.35; PARAMETER FILE 1 : PARALLHDG.PRO; TOPOLOGY FILE 1 : TOPALLHDG.PRO
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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