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- PDB-1c7u: Complex of the DNA binding core domain of the transcription facto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c7u
タイトルComplex of the DNA binding core domain of the transcription factor MEF2A with a 20mer oligonucleotide
要素
  • 5'-D(*CP*TP*CP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*TP*AP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*G)-3'
  • MYOCYTE-SPECIFIC ENHANCER FACTOR 2A, C4 FORM
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / DNA BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION FACTOR / MADS-BOX / SAM DOMAIN / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ERK5 cascade / ventricular cardiac myofibril assembly / mitochondrion distribution / cardiac conduction / mitochondrial genome maintenance / dendrite morphogenesis / muscle organ development / histone acetyltransferase binding / Myogenesis / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy ...ERK5 cascade / ventricular cardiac myofibril assembly / mitochondrion distribution / cardiac conduction / mitochondrial genome maintenance / dendrite morphogenesis / muscle organ development / histone acetyltransferase binding / Myogenesis / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / ERK/MAPK targets / SMAD binding / cellular response to calcium ion / positive regulation of D-glucose import / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / histone deacetylase binding / MAPK cascade / heart development / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / chromatin / apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
SRF-like / Transcription factor, MADS-box / Holliday junction regulator protein family C-terminal / Holliday junction regulator protein family C-terminal repeat / : / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. ...SRF-like / Transcription factor, MADS-box / Holliday junction regulator protein family C-terminal / Holliday junction regulator protein family C-terminal repeat / : / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. / MADS / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Myocyte-specific enhancer factor 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M. / Huang, K.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2000
タイトル: Solution structure of the MEF2A-DNA complex: structural basis for the modulation of DNA bending and specificity by MADS-box transcription factors
著者: Huang, K. / Louis, J.M. / Donaldson, L. / Lim, F.L. / Sharrocks, A.D. / Clore, G.M.
履歴
登録2000年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(*CP*TP*CP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*TP*AP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*G)-3'
D: 5'-D(*CP*TP*CP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*TP*AP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*G)-3'
A: MYOCYTE-SPECIFIC ENHANCER FACTOR 2A, C4 FORM
B: MYOCYTE-SPECIFIC ENHANCER FACTOR 2A, C4 FORM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2834
ポリマ-32,2834
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 35REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*CP*TP*CP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*TP*AP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*G)-3'


分子量: 6133.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 MYOCYTE-SPECIFIC ENHANCER FACTOR 2A, C4 FORM / TRANSCRIPTION FACTOR MEF2A


分子量: 10007.484 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 2-86 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BE23 / 参照: UniProt: Q02078

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: (1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN. (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS. (3) 3D AND 4D HETERONUCLEAR SEPARATED AND FILTERED NOE EXPTS. (4) 2D 12C-FILTERED ...タイプ: (1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN. (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS. (3) 3D AND 4D HETERONUCLEAR SEPARATED AND FILTERED NOE EXPTS. (4) 2D 12C-FILTERED EXPERIMENTS FOR DNA ASSIGNMENTS. (5) IPAP EXPTS FOR DIPOLAR COUPLINGS DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN A BICELLE LIQUID CRYSTALLINE MEDIUM.
NMR実験の詳細Text: SOLVED BY MULTI HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 4560 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS (I.E. 2280 UNIQUE ONES SINCE PROTEIN IS A HOMODIMER AND DNA IS PALINDROMIC). NOE RESTRAINTS: (A) PROTEIN: 664 ...Text: SOLVED BY MULTI HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 4560 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS (I.E. 2280 UNIQUE ONES SINCE PROTEIN IS A HOMODIMER AND DNA IS PALINDROMIC). NOE RESTRAINTS: (A) PROTEIN: 664 SEQUENTIAL, 504 MEDIUM RANGE, 212 LONG RANGE, 616 INTRARESIDUE, 174 INTERSUBUNIT. (B) DNA: 428 INTRARESIDUE, 196 SEQUENTIAL INTRASTRAND, 24 INTERSTRAND. (C) PROTEIN- DNA 168. H-BOND RESTRAINTS: PROTEIN 138, DNA 120. TORSION ANGLE RESTRAINTS: PROTEIN 480 (142 PHI, 142 PSI, 112 CHI1, 68 CHI2, 16 CHI3), DNA 228. THREE-BOND HN-HALPHA COUPLING CONSTANTS: 72. SECONDARY 13C SHIFTS: 140 13CALPHA, 140 13CBETA. DIPOLAR COUPLINGS: 1DNH PROTEIN: 70, 1DCH DNA 70. REPULSIVE RESTRAINTS: 106

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試料調製

試料状態pH: 6.6 / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DMXBrukerDMX7503

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR/CNSBRUNGER,ADAMS, CLORE, DELANO, GROS, GROSSE-KUNSTLEVE, JIANG, KUSZEWSKI, NILGES, PANNU, READ, RICE WARREN精密化
CNS/X-PLOR構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM XPLOR/CNS MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM XPLOR/CNS MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT RESTRAINTS (GARRETT ET AL. (1984) J. MAGN. RESON. SERIES B 104, 99-103), CARBON CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS, (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON. SERIES B 106, 92-96) RESTRAINTS, RESIDUAL DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (CLORE ET AL. J. MAGN. RESON 131, 159-162 (1998); J. MAGN 133, 216-221 (1998)), AND A CONFORMATIONAL DATABASE POTENTIAL FOR PROTEINS AND NUCLEIC ACIDS (KUSZEWSKI ET AL. PROTEIN SCI. 5, 1067-1080 (1996); J. MAGN. RESON 125, 171-177 (1997)). IN THIS ENTRY THE LAST NUMERICAL COLUMN IS THE RMS OF THE 35 INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES ABOUT THE MEAN COORDINATE POSITIONS. THE LATTER ARE OBTAINED BY TAKING THE AVERAGE OF THE 35 SIMULATED ANNEALING STRUCTURES BEST-FITTED TO RESIDUES 1-73 AND 101-173 OF THE PROTEIN AND RESIDUES 201-240 OF THE DNA. RESIDUES 74-85 AND 174-185 ARE DISORDERED IN SOLUTION AND ARE THEREFORE NOT INCLUDED IN THE COORDINATES. THE RESTRAINED MINIMIZED MEAN STRUCTURE IS OBTAINED BY RESTRAINED REGULARIZATION OF THE AVERAGE COORDINATES AGAINST THE SAME TARGET FUNCTION USED TO CALCULATE THE SIMULATED ANNEALING STRUCTURES.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 35 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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