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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1c7k | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF THE ZINC PROTEASE | ||||||
![]() | ZINC ENDOPROTEASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / alpha and beta protein / METALLOPROTEINASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() snapalysin / metalloendopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Kurisu, G. / Harada, S. / Kai, Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the zinc-binding site in the crystal structure of a zinc endoprotease from Streptomyces caespitosus at 1 A resolution. 著者: Kurisu, G. / Kai, Y. / Harada, S. #1: ![]() タイトル: Structure of the Zinc Endoprotease from Streptomyces caespitosus 著者: Kurisu, G. / Kinoshita, T. / Sugimoto, A. / Nagara, A. / Kai, Y. / Kasai, N. / Harada, S. #2: ![]() タイトル: Complete Amino Acid Sequence of a Zinc Metalloendoprotease from Streptomyces caespitosus 著者: Harada, S. / Kinoshita, T. / Kasai, N. / Tsunasawa, S. / Sakiyama, F. #3: ![]() タイトル: Crystallization and Main-Chain Structure of Neutral Protease from Streptomyces caespitosus 著者: Harada, S. / Kitadokoro, K. / Kinoshita, T. / Kai, Y. / Kasai, N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 66.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 48.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 404.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 405.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14387.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P56406, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 化合物 | ChemComp-CA / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.48 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: liquid diffusion / pH: 7 / 詳細: acetone, pH 7.0, LIQUID DIFFUSION, temperature 277K | ||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 35 % | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: batch method / 詳細: Harada, S., (1991) J.BIOCHEM.(TOKYO), 110, 46. | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 277 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.7107 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 0.92→55 Å / Num. all: 59541 / Num. obs: 59541 / % possible obs: 81.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 14.64 |
反射 シェル | 解像度: 0.92→0.97 Å / % possible all: 58.3 |
反射 | *PLUS Num. obs: 51419 / % possible obs: 82 % / 冗長度: 58.3 % / Num. measured all: 158614 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1→55 Å / Num. parameters: 992 / Num. restraintsaints: 1187 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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Refine analyze | Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1133 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1→55 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection all: 51419 / Rfactor Rfree: 0.17 / Rfactor Rwork: 0.15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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