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- PDB-1c72: TYR115, GLN165 AND TRP209 CONTRIBUTE TO THE 1,2-EPOXY-3-(P-NITROP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c72
タイトルTYR115, GLN165 AND TRP209 CONTRIBUTE TO THE 1,2-EPOXY-3-(P-NITROPHENOXY)PROPANE CONJUGATING ACTIVITIES OF GLUTATHIONE S-TRANSFERASE CGSTM1-1
要素PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / 1 / 2-EPOXY-3-(P-NITROPHENOXY)PROPANE / EPOXIDASE ACTIVITY / STEADY-STATE KINETICS
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / Biosynthesis of maresin conjugates in tissue regeneration (MCTR) / Azathioprine ADME / Paracetamol ADME / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / lipid metabolic process / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Mu class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EPY / Glutathione S-transferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chern, M.K. / Wu, T.C. / Hsieh, C.H. / Chou, C.C. / Liu, L.F. / Kuan, I.C. / Yeh, Y.H. / Hsiao, C.D. / Tam, M.F.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Tyr115, gln165 and trp209 contribute to the 1, 2-epoxy-3-(p-nitrophenoxy)propane-conjugating activity of glutathione S-transferase cGSTM1-1.
著者: Chern, M.K. / Wu, T.C. / Hsieh, C.H. / Chou, C.C. / Liu, L.F. / Kuan, I.C. / Yeh, Y.H. / Hsiao, C.D. / Tam, M.F.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The Three-Dimensional Structure of an Avian Class-Mu Glutathione S-Transferase, cGSTM1-1 at 1.94A Resolution
著者: Sun, Y.J. / Kuan, I.C. / Tam, M.F. / Hsiao, C.D.
履歴
登録2000年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
B: PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
C: PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
D: PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1298
ポリマ－103,1194
非ポリマー2,0104
水2,846158
1
A: PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
B: PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5644
ポリマ－51,5592
非ポリマー1,0052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
D: PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5644
ポリマ－51,5592
非ポリマー1,0052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.600, 136.650, 125.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
PROTEIN (GLUTATHIONE S-TRANSFERASE) / GSTS


分子量: 25779.650 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 1,2-EPOXY-3-(P-NITROPHENOXY)PROPANE / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P20136, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-EPY / 1-HYDROXY-2-S-GLUTATHIONYL-3-PARA-NITROPHENOXY-PROPANE


分子量: 502.496 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H26N4O10S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113 mg/mlprotein1drop
240 mMGS-EPNP1drop
350 mMTris-H2SO41drop
40.1 Msodium acetate1reservoir
50.3 Mammonium acetate1reservoir
626 %(w/v)PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→31 Å / Num. obs: 25597 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.17 / Rsym value: 0.317 / % possible all: 89.2
反射
*PLUS
% possible obs: 86.6 % / Num. measured all: 66453 / Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GSU

1gsu


解像度: 2.8→31 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 2163 9.9 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 21857 86.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.28 Å
Luzzati d res low-3.5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7200 0 136 158 7494
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.68
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it4.41.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it6.392
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.662
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.552.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 267 9.8 %
Rwork0.246 2468 -
obs--73.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TIP3P.PARAMETERTIP3P.TOPOLOGY
X-RAY DIFFRACTION3GSH-EPNP.PARGSH-EPNP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 31 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.68
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor Rfree: 0.35 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor Rwork: 0.246

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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