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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1c5e | ||||||
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タイトル | BACTERIOPHAGE LAMBDA HEAD PROTEIN D | ||||||
![]() | HEAD DECORATION PROTEIN | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / BACTERIOPHAGE LAMBDA / HEAD PROTEIN D / PROTEIN CRYSTAL STRUCTURE / VIRUS ASSEMBLY / PHAGE DISPLAY | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yang, F. / Forrer, P. / Dauter, Z. / Pluckthun, A. / Wlodawer, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Novel fold and capsid-binding properties of the lambda-phage display platform protein gpD. 著者: Yang, F. / Forrer, P. / Dauter, Z. / Conway, J.F. / Cheng, N. / Cerritelli, M.E. / Steven, A.C. / Pluckthun, A. / Wlodawer, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 127 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 100.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 438.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 439.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 15.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9829.972 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 属: Lambda-like viruses / 参照: UniProt: P03712 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: 28% PEG 4000, 0.1 M BIS-TRIS PH 6.5, 10 % GLYCEROL | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.1→20 Å / Num. obs: 109996 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 4.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.1→1.12 Å / Rsym value: 25.6 / % possible all: 98.3 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.1 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 635194 / Rmerge(I) obs: 0.046 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 6 / Occupancy sum hydrogen: 2051 / Occupancy sum non hydrogen: 2394 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.1→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 10 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor obs: 0.0982 / Rfactor Rwork: 0.099 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: s_chiral_restr / Dev ideal: 0.087 |