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- PDB-1c4t: CATALYTIC DOMAIN FROM TRIMERIC DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c4t
タイトルCATALYTIC DOMAIN FROM TRIMERIC DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE
要素PROTEIN (DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE)
キーワードTRANSFERASE / ACYLTRANSFERASE / KETOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / lipoic acid binding / oxoglutarate dehydrogenase complex / tricarboxylic acid cycle / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide succinyltransferase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...: / Dihydrolipoamide succinyltransferase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex / Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Knapp, J.E. / Carroll, D. / Lawson, J.E. / Ernst, S.R. / Reed, L.J. / Hackert, M.L.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2000
タイトル: Expression, purification, and structural analysis of the trimeric form of the catalytic domain of the Escherichia coli dihydrolipoamide succinyltransferase.
著者: Knapp, J.E. / Carroll, D. / Lawson, J.E. / Ernst, S.R. / Reed, L.J. / Hackert, M.L.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of the Truncated Cubic Core Component of the Escherichia Coli 2-Oxoglutarate Dehydrogenase Multienzyme Complex
著者: Knapp, J.E. / Mitchell, D.T. / Yazdi, M.A. / Ernst, S.R. / Reed, L.J. / Hackert, M.L.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1984
タイトル: Nucleotide Sequence of the Sucb Gene Encoding the Dihydrolipoamide Succinyltransferase of Escherichia Coli K12 and Homology with the Corresponding Acetyltransferase
著者: Spencer, M.E. / Darlison, M.G. / Stephens, P.E. / Duckenfield, I.K. / Guest, J.R.
履歴
登録1999年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE)
B: PROTEIN (DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE)
C: PROTEIN (DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8999
ポリマ－78,3223
非ポリマー5766
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9310 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area28140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.175, 112.175, 134.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.674415, 0.682089, 0.2827), (0.04097, -0.41686, 0.908047), (0.737215, -0.600818, -0.309082)-56.812, 190.429, -1.071
2given(0.69522, 0.015427, 0.718632), (0.670704, -0.373478, -0.640836), (0.258507, 0.927511, -0.269996)-88.189, 76.587, 157.257

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE) / E2O


分子量: 26107.420 Da / 分子数: 3 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 172 - 404 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / 細胞内の位置: MITOCHONDRIA / 遺伝子: SUCB / プラスミド: PET-21A(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P07016, UniProt: P0AFG6*PLUS, dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.6 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1drop
31 Msodium acetate1reservoir
450 mMcadmium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月1日 / 詳細: MSC MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→10 Å / Num. obs: 18669 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 57.3 Å2 / Rsym value: 10.3 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 30.9 / % possible all: 93.5
反射
*PLUS
Num. obs: 18677 / % possible obs: 95.8 % / Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.5 % / Num. unique obs: 1798 / Rmerge(I) obs: 0.309

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E2O

1e2o


解像度: 3→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1832 9.8 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.257 18669 95.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.67 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4986 0 30 28 5044
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it12.771.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it16.552
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it02
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it02.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 283 9.5 %
Rwork0.339 2708 -
obs--93.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3SO4.PARSO4.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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