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万見
- PDB-1bzd: TERTIARY STRUCTURES OF THREE AMYLOIDOGENIC TRANSTHYRETIN VARIANTS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bzd
タイトルTERTIARY STRUCTURES OF THREE AMYLOIDOGENIC TRANSTHYRETIN VARIANTS AND IMPLICATIONS FOR AMYLOID FIBRIL FORMATION
要素PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
キーワードBINDING PROTEIN / THYROID HORMONE / LIVER / PLASMA / CEREBROSPINAL FLUID / POLYNEUROPATHY / DISEASE MUTATION / TRANSPORT / THYROXINE
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Schormann, N. / Murrell, J.R. / Benson, M.D.
引用ジャーナル: Amyloid / 年: 1998
タイトル: Tertiary structures of amyloidogenic and non-amyloidogenic transthyretin variants: new model for amyloid fibril formation.
著者: Schormann, N. / Murrell, J.R. / Benson, M.D.
履歴
登録1998年10月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6152
ポリマ－27,6152
非ポリマー00
水1,22568
1
A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)

A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2304
ポリマ－55,2304
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6260 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area20700 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.400, 86.120, 65.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99066, 0.12928, -0.04335), (0.13001, 0.99141, -0.01443), (0.04111, -0.01993, -0.99896)
ベクター: 39.14445, -1.93654, 97.61119)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TRANSTHYRETIN) / PREALBUMIN


分子量: 13807.388 Da / 分子数: 2 / 変異: G6S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: VARIANT WAS PRODUCED BY SITE DIRECTED MUTAGENESIS USING THE NORMAL R-TTR-PCZ11 CONSTRUCT
プラスミド: PCZ11 / 細胞株 (発現宿主): HB101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.1 %
結晶化pH: 5.5
詳細: PURIFIED PROTEIN (20MG/ML IN 25MM MONOBASIC SODIUM PHOSPHATE BUFFER, 0.15M NACL) WAS CRYSTALLIZED FROM 2M AMMONIUM SULFATE, 100MM CITRATE BUFFER, PH 5.5 AT ROOM TEMPERATURE.
Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
225 mMmonobasic sodium phosphate1drop
30.15 M1dropNaCl
41.5-3 Mammonium sulfate1reservoir
5100 mMcitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月15日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→52.1 Å / Num. obs: 19822 / % possible obs: 67.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 1.7→2 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.22 / % possible all: 49
反射
*PLUS
Num. measured all: 146964

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TSH

1tsh


解像度: 1.9→6 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: RESIDUES IN REGIONS WITH LOW ELECTRON DENSITY (RESIDUES 1 - 9 AT N-TERMINUS AND RESIDUES 124 - 127 AT C-TERMINUS) WERE REFINED WITH OCCUPANCIES SET TO 0.5.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 958 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.188 14612 75.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å / Luzzati sigma a obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1948 0 0 68 2016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.81
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.45
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.98 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 58 4.4 %
Rwork0.3 1320 -
obs--58.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3TOPH19.PEP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.45
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.37 / % reflection Rfree: 4.4 % / Rfactor Rwork: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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