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万見
- PDB-1byw: STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF THE HUMAN-ERG POTASSIUM CHANNEL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1byw
タイトルSTRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF THE HUMAN-ERG POTASSIUM CHANNEL
要素PROTEIN (HUMAN ERG POTASSIUM CHANNEL)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / PAS DOMAIN / POTASSIUM CHANNEL DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane ...inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / C3HC4-type RING finger domain binding / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of membrane repolarization / membrane repolarization / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Voltage gated Potassium channels / inward rectifier potassium channel activity / potassium ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of potassium ion transmembrane transport / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / delayed rectifier potassium channel activity / membrane depolarization during action potential / voltage-gated potassium channel activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / potassium ion import across plasma membrane / cardiac muscle contraction / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / regulation of membrane potential / cellular response to xenobiotic stimulus / scaffold protein binding / transcription cis-regulatory region binding / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, ERG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain ...Potassium channel, voltage-dependent, ERG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Beta-Lactamase / PAS repeat profile. / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain / PAS domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Cabral, J.H.M. / Lee, A. / Mackinnon, R.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure and Functional Analysis of the Herg Potassium Channel N-Terminus: A Eukaryotic Pas Domain
著者: Cabral, J.H.M. / Lee, A. / Cohen, S.L. / Chait, B.T. / Li, M. / Mackinnon, R.
履歴
登録1998年10月15日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HUMAN ERG POTASSIUM CHANNEL)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3461
ポリマ－12,3461
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.100, 56.100, 135.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (HUMAN ERG POTASSIUM CHANNEL)


分子量: 12346.396 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 変異: R73C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CELL MEMBRANE / プラスミド: PGEX-4T2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12809
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 25 %
結晶化pH: 7
詳細: PROTEIN SOLUTION AT 10MG/ML IN 10MM DTT, 5 MM N-OCTYL-GLUCO MIXED WITH EQUAL VOLUME OF 100 MM HEPES PH 7.0, 0.8-1.0 M SODIUM AND POTASSIUM TARTRAT
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMdithiothreitol1drop
35 mMn-octyl-beta-D-glucoside1drop
4150 mM1dropNaCl
550 mMTris-HCl1drop
60.8-1.0 Msodium and potassium tartrate1reservoir
7100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9793, 0.97896, 0.973
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.978961
30.9731
反射解像度: 2.6→13 Å / Num. obs: 4131 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 7 % / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.354 / % possible all: 87.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.9 % / Rmerge(I) obs: 0.354

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
X-PLOR3.851精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→13 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK-SOLVENT CORRECTION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 586 14.3 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.252 4146 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数814 0 0 27 841
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.833
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.42
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.455
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.0981.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.0322
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.1192
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it1.8312.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 59 13.3 %
Rwork0.349 375 -
obs--82 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.42
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.455

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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