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万見
- PDB-1bwc: STRUCTURE OF HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE COMPLEXED with AJOENE IN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bwc
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE COMPLEXED with AJOENE INHIBITOR AND SUBVERSIVE SUBSTRATE
要素PROTEIN (GLUTATHIONE REDUCTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME / REDOX-ACTIVE CENTER
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(PROP-2-ENE-1-SULFINYL)-PROPENE-1-THIOL / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Glutathione reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Gallwitz, H. / Bonse, S. / Martinez-Cruz, A. / Schlichting, I. / Schumacher, K. / Krauth-Siegel, R.L.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Ajoene is an inhibitor and subversive substrate of human glutathione reductase and Trypanosoma cruzi trypanothione reductase: crystallographic, kinetic, and spectroscopic studies.
著者: Gallwitz, H. / Bonse, S. / Martinez-Cruz, A. / Schlichting, I. / Schumacher, K. / Krauth-Siegel, R.L.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1988
タイトル: Inhibition of Human Glutathione Reductase by the Nitrosourea Drugs 1,3-Bis(2- Chloroethyl)-1-Nitrosourea and 1-(2-Chloroethyl)-3-(2-Hydroxyethyl)-1- Nitrosourea. A Crystallographic Analysis
著者: Karplus, P.A. / Krauth-Siegel, R.L. / Schirmer, R.H. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Refined Structure of Glutathione Reductase at 1.54 A Resolution
著者: Karplus, P.A. / Schulz, G.E.
履歴
登録1998年9月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GLUTATHIONE REDUCTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6204
ポリマ－51,6361
非ポリマー9833
水2,558142
1
A: PROTEIN (GLUTATHIONE REDUCTASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (GLUTATHIONE REDUCTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,2398
ポリマ－103,2722
非ポリマー1,9676
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area10890 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area36350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.300, 146.900, 128.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GLUTATHIONE REDUCTASE) / GR


分子量: 51636.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: ERYTHROCYTES / 遺伝子: GOR / 遺伝子 (発現宿主): GOR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG5 / 参照: UniProt: P00390, EC: 1.6.4.2
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-AJ3 / 3-(PROP-2-ENE-1-SULFINYL)-PROPENE-1-THIOL


分子量: 162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10OS2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細GLUTATHIONE REDUCTASE IS ACTIVE AS A DIMER OF TWO IDENTICAL SUBUNITS, WHICH ARE COVALENTLY ...GLUTATHIONE REDUCTASE IS ACTIVE AS A DIMER OF TWO IDENTICAL SUBUNITS, WHICH ARE COVALENTLY CONNECTED BY AN INTERMOLECULAR CYS 90 - CYS 90' DISULFIDE BOND.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.22 %
結晶化pH: 6.9 / 詳細: pH 6.9
結晶化
*PLUS
温度: 4-25 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17.5-10 mg/mlprotein1drop
270-90 %(E)-ajoene1drop
35 %ammonium sulfate1drop
417 %ammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS X1000 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: MONOCHROMATOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 34707 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / % possible all: 74.6
反射
*PLUS
最低解像度: 9999 Å / Num. measured all: 147210

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GRE

1gre


解像度: 2.1→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 2372 7.1 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.18 33205 92.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3499 0 63 142 3704
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.925
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.083
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.171.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.342.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 220 6.7 %
Rwork0.285 3082 -
obs--74.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3FAD.PARFAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4AJO3.PARMAJO3.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.1 % / Rfactor obs: 0.18 / Rfactor Rfree: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.083
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.338 / % reflection Rfree: 6.7 % / Rfactor Rwork: 0.285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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