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- PDB-1bvn: PIG PANCREATIC ALPHA-AMYLASE IN COMPLEX WITH THE PROTEINACEOUS IN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bvn
タイトルPIG PANCREATIC ALPHA-AMYLASE IN COMPLEX WITH THE PROTEINACEOUS INHIBITOR TENDAMISTAT
要素
  • PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)
  • PROTEIN (TENDAMISTAT)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / GLYCOSYLTRANSFERASE / ALPHA-1 / 4-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE / ALPHA-AMYLASE / PROTEINACEOUS ALPHA-AMYLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase inhibitor activity / alpha-amylase / carbohydrate catabolic process / alpha-amylase activity / chloride ion binding / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase inhibitor / Alpha-amylase inhibitor / Alpha-amylase inhibitor superfamily / Alpha amylase inhibitor / Alpha amylase inhibitor / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase ...Alpha-amylase inhibitor / Alpha-amylase inhibitor / Alpha-amylase inhibitor superfamily / Alpha amylase inhibitor / Alpha amylase inhibitor / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic alpha-amylase / Alpha-amylase inhibitor HOE-467A
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
Streptomyces tendae (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Machius, M. / Wiegand, G. / Epp, O. / Huber, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The crystal structure of porcine pancreatic alpha-amylase in complex with the microbial inhibitor Tendamistat.
著者: Wiegand, G. / Epp, O. / Huber, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Carbohydrate and Protein-Based Inhibitors of Porcine Pancreatic Alpha-Amylase: Structure Analysis and Comparison of Their Binding Characteristics
著者: Machius, M. / Vertesy, L. / Huber, R. / Wiegand, G.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: Carbohydrate Binding Sites in a Pancreatic Alpha-Amylase-Substrate Complex, Derived from X-Ray Structure Analysis at 2.1 Angstrom Resolution
著者: Qian, M. / Haser, R. / Payan, F.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Refined Molecular Structure of Pig Pancreatic Alpha-Amylase at 2.1 A Resolution
著者: Larson, S.B. / Greenwood, A. / Cascio, D. / Day, J. / McPherson, A.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: The Active Center of a Mammalian Alpha-Amylase. Structure of the Complex of a Pancreatic Alpha-Amylase with a Carbohydrate Inhibitor Refined to 2.2-A Resolution
著者: Qian, M. / Haser, R. / Buisson, G. / Duee, E. / Payan, F.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Structure and Molecular Model Refinement of Pig Pancreatic Alpha-Amylase at 2.1 A Resolution
著者: Qian, M. / Haser, R. / Payan, F.
履歴
登録1998年9月16日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)
T: PROTEIN (TENDAMISTAT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4624
ポリマ－63,3862
非ポリマー762
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.700, 77.700, 359.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ALPHA-AMYLASE) / 1 / 4-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE / GLYCOSYLTRANSFERASE


分子量: 55418.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00690, alpha-amylase
#2: タンパク質 PROTEIN (TENDAMISTAT)


分子量: 7967.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Streptomyces tendae (バクテリア) / 株: 4158 / 参照: UniProt: P01092
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE DISCREPANCIES ARE DESCRIBED IN THE CITED REFERENCES GLN1: THIS RESIDUE IS REPORTED TO ...THE SEQUENCE DISCREPANCIES ARE DESCRIBED IN THE CITED REFERENCES GLN1: THIS RESIDUE IS REPORTED TO BE PYROGLUTAMATE IN OTHER STRUCTURES OF PIG PANCREATIC AND SIMILAR ALPHA-AMYLASES. ALTHOUGH AMINO ACID SEQUENCING INDICATED THAT THE N-TERMINUS WAS BLOCKED IN THE MATERIAL WHICH WAS USED FOR CRYSTALLIZATION IN THE PRESENTED STUDY, THE QUALITY OF THE ELECTRON DENSITY DID NOT ALLOW TO UNAMBIGOUSLY IDENTIFY THE NATURE OF THIS RESIDUE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.5 %
結晶化pH: 8
詳細: PROTEIN: 12 MG/ML IN 50 MM TRIS/HCL, PH 8.0, MIXED 5:1 WITH 40% (W/V) PEG 1000; RESERVOIR: 0.18-0.20 M SODIUM PHOSPHATE, PH 8.0 HARVESTED IN: 3 M SODIUM ACETATE, PH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
340 %(w/v)PEG1reservoir
40.18-0.20 Msodium potassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 275 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: KODAK / 検出器: FILM / 詳細: NI-FILTER, DOUBLE-FOCUSING MIRROR SYSTEM
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.39 Å / Num. obs: 19789 / % possible obs: 81.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 29.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0602
反射 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / % possible all: 42.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 54641
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.352

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
FILMEデータ収集
タンパク質データ削減
タンパク質モデル構築
X-PLOR3.185精密化
FILMEデータ削減
タンパク質データスケーリング
タンパク質位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→29.4 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: A POSTERIORI / σ(F): 2 / 詳細: FINAL RMS COORD. SHIFT 0.0 ANGSTROMS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1889 5 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.166 17259 73.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4443 0 2 161 4606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.49
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.51
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.714
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 134 5 %
Rwork0.25 1059 -
obs--37.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TIP3P.PARAMETERTIP3P.TOPOLOGY
X-RAY DIFFRACTION3PARAMETER.ELEMENTSTOPOLOGY.ELEMENTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.185 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 29.4 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.51
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.714
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.366 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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