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- PDB-1buu: ONE HO3+ FORM OF RAT MANNOSE-BINDING PROTEIN A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1buu
タイトルONE HO3+ FORM OF RAT MANNOSE-BINDING PROTEIN A
要素PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / HOST DEFENSE / METALLOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent carbohydrate binding / complement activation, lectin pathway / oligosaccharide binding / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein homotrimerization / D-mannose binding / polysaccharide binding ...calcium-dependent carbohydrate binding / complement activation, lectin pathway / oligosaccharide binding / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein homotrimerization / D-mannose binding / polysaccharide binding / complement activation, classical pathway / positive regulation of phagocytosis / multivesicular body / calcium-dependent protein binding / protease binding / defense response to Gram-positive bacterium / calcium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. ...Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HOLMIUM ATOM / Mannose-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ng, K.K.-S. / Park-Snyder, S. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Ca2+-dependent structural changes in C-type mannose-binding proteins.
著者: Ng, K.K. / Park-Snyder, S. / Weis, W.I.
履歴
登録1998年9月6日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6152
ポリマ－18,4501
非ポリマー1651
水3,081171
1
A: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8446
ポリマ－55,3493
非ポリマー4953
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_665-z+3/2,-x+1,y+1/21
crystal symmetry operation10_646-y+1,z-1/2,-x+3/21
2
A: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8446
ポリマ－55,3493
非ポリマー4953
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_546z,x-1,y+11
crystal symmetry operation9_645y+1,z-1,x1
Buried area6480 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area21350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.400, 94.400, 94.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN A)


分子量: 18449.816 Da / 分子数: 1
断片: LECTIN, TRIMERIZATION, AND PORTION OF COLLAGENOUS DOMAIN DOMAINS
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / プラスミド: PINIIIOMPA2 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P19999
#2: 化合物 ChemComp-HO / HOLMIUM ATOM / ホルミウムヒドリド


分子量: 164.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ho
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE FIRST 4 RESIDUES IN THE EXPRESSION CONSTRUCT, ALA-ILE-GLU-VAL, ARE A CLONING ARTIFACT AND ARE ...THE FIRST 4 RESIDUES IN THE EXPRESSION CONSTRUCT, ALA-ILE-GLU-VAL, ARE A CLONING ARTIFACT AND ARE NOT PART OF THE NATIVE SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION AGAINST RESERVOIR CONTAINING 11-15% (W/V) PEG 3350, 0.325 MM HOCL3, 100 MM TRIS-CL PH 8.0, 10 MM NACL, 0.02% NAN3., vapor diffusion - hanging drop
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
28-12 %(w/v)PEG80001reservoir
3100 mMTris-Cl1reservoirpH8.0
410 mM1reservoirNaCl
50.02 %1reservoirNaN3
60.375 mM1reservoirDyCl3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年5月15日 / 詳細: 0.3 MM COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 20530 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / Rsym value: 0.215 / % possible all: 88
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS0.3C精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RTM, CHAIN 1

1rtm


解像度: 1.9→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high rms absF: 1000000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: MLF TARGET USED. THE FIRST 19 RESIDUES OF THE EXPRESSION CONSTRUCT, CONTAINING SEQUENCE FROM THE COLLAGENOUS DOMAIN, ARE DISORDERED AND CANNOT BE DISTINGUISHED IN ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 2020 9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 20530 91.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80.9 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1153 0 1 171 1325
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.22.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 125 5.7 %
Rwork0.233 1104 -
obs--56.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3C / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.22.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.271 / % reflection Rfree: 5.7 % / Rfactor Rwork: 0.233 / Rfactor obs: 0.233

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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