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- PDB-1btl: CRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI TEM1 BETA-LACTAMASE AT 1.8 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1btl
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI TEM1 BETA-LACTAMASE AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION
要素BETA-LACTAMASE TEM1
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-lactamase TEM
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Jelsch, C. / Mourey, L. / Masson, J.M. / Samama, J.P.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli TEM1 beta-lactamase at 1.8 A resolution.
著者: Jelsch, C. / Mourey, L. / Masson, J.M. / Samama, J.P.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Tem1 Beta-Lactamase at 1.8 Resolution
著者: Jelsch, C. / Mourey, L. / Masson, J.M. / Samama, J.P.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Data on E. Coli Tem1 Beta-Lactamase
著者: Jelsch, C. / Lenfant, F. / Masson, J.M. / Samama, J.P.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1992
タイトル: Beta-Lactamase Tem1 of E. Coli: Crystal Structure Determination at 2.5 Angstroms Resolution
著者: Jelsch, C. / Lenfant, F. / Masson, J.M. / Samama, J.P.
履歴
登録1993年11月1日処理サイト: BNL
改定 1.01995年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET RESIDUES GLU 48, LEU 57, AND SER 59 FORM A BETA BULGE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTAMASE TEM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0802
ポリマ－28,9841
非ポリマー961
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.100, 64.400, 91.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 167
2: RESIDUE ASP 214 IS ASSUMED TO BE IN THE NEUTRAL FORM, SINCE IT IS HYDROGEN BONDED TO RESIDUE ASP 233.
3: ATOM OG OF RESIDUES SER 82 AND SER 285 HAVE ALTERNATE CONFORMATIONS.
4: RESIDUES GLU 48, LEU 57, AND SER 59 FORM A BETA BULGE.
5: RESIDUE MET 69 IS LOCATED NEAR THE CATALYTIC SERINE, AND IS FOUND IN A STRAINED CONFORMATION IN ALL THE STRUCTURES OF CLASS A BETA-LACTAMASES.
6: RESIDUE LEU 220 IS PART OF ONE OF THE TWO HINGE REGIONS THAT CONNECT THE TWO PROTEIN DOMAINS. THE HINGE CONFORMATION IS STRONGLY CONSTRAINED BY THE SALT BRIDGE BETWEEN ARG 222 AND ASP 233, WHICH ...6: RESIDUE LEU 220 IS PART OF ONE OF THE TWO HINGE REGIONS THAT CONNECT THE TWO PROTEIN DOMAINS. THE HINGE CONFORMATION IS STRONGLY CONSTRAINED BY THE SALT BRIDGE BETWEEN ARG 222 AND ASP 233, WHICH CAN EXPLAIN THE HICH CONFORMATIONAL ENERGY OF THE RESIDUE LEU 220 (SEE THE REPRINT OF THE ARTICLE IN PROTEINS, P372, IN HINGE REGIONS AND DOMAINS INTERFACE).

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要素

#1: タンパク質 BETA-LACTAMASE TEM1


分子量: 28984.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PBR322 / 参照: UniProt: P62593, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUE ASP 214 IS ASSUMED TO BE IN THE NEUTRAL FORM, SINCE IT IS HYDROGEN BONDED TO RESIDUE ASP ...RESIDUE ASP 214 IS ASSUMED TO BE IN THE NEUTRAL FORM, SINCE IT IS HYDROGEN BONDED TO RESIDUE ASP 233. RESIDUE LEU 220 IS PART OF ONE OF THE TWO HINGE REGIONS THAT CONNECT THE TWO PROTEIN DOMAINS. THE HINGE CONFORMATION IS STRONGLY CONSTRAINED BY THE SALT BRIDGE BETWEEN ARG 222 AND ASP 233, WHICH CAN EXPLAIN THE HICH CONFORMATIONAL ENERGY OF THE RESIDUE LEU 220 (SEE THE REPRINT OF THE ARTICLE IN PROTEINS, P372, IN HINGE REGIONS AND DOMAINS INTERFACE). RESIDUE MET 69 IS LOCATED NEAR THE CATALYTIC SERINE, AND IS FOUND IN A STRAINED CONFORMATION IN ALL THE STRUCTURES OF CLASS A BETA-LACTAMASES. THE STRUCTURE DISPLAYS A TOPOLOGY SIMILAR TO THAT OF THE PC1 BETA-LACTAMASE OF S. AUREUS (HERZBERG, 1991, J. MOL. BIOL., 217:701-719, PROTEIN DATA BANK ENTRY 1BLM) AND TO THAT OF B. LICHENIFORMIS 749/C (KNOX ET AL., 1991, J. MOL. BIOL., 220:435-355, PROTEIN DATA BANK ENTRY 4BLM).
Has protein modificationY
配列の詳細THE NUMBERING SCHEME CORRESPONDS TO THAT OF AMBLER, WHERE THE ACTIVE SERINE IS AT POSITION 70 ...THE NUMBERING SCHEME CORRESPONDS TO THAT OF AMBLER, WHERE THE ACTIVE SERINE IS AT POSITION 70 (AMBLER, 1980, PHIL. TRANS. R. SOC. LOND., B289:321-331).
由来についての詳細THE PROTEIN USED FOR THE STRUCTURE RESOLUTION IS THE PRODUCT OF THE AMPICILLIN-RESISTANCE GENE ...THE PROTEIN USED FOR THE STRUCTURE RESOLUTION IS THE PRODUCT OF THE AMPICILLIN-RESISTANCE GENE CARRIED ON PLASMID PBR322 IN ESCHERICHIA COLI. IT DIFFERS FROM TEM1 BETA-LACTAMASE BY THE TWO MUTATIONS V84I AND A184V.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.64 %
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
210 %satammonium sulfate1drop
360 mMphosphate1drop
460 mMphosphate1reservoir
546 %ammonium sulfate1reservoir
64 %(v/v)acetone1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
Num. obs: 22510 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.8→5 Å / σ(F): 1
詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MULTIPLE ISOMORPHOUS REPLACEMENT, USING FOUR HEAVY ATOM DERIVATIVES, COMBINED WITH MOLECULAR REPLACEMENT, USING THE C ALPHA COORDINATES OF THE S. AUREUS PC1 BETA- ...詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MULTIPLE ISOMORPHOUS REPLACEMENT, USING FOUR HEAVY ATOM DERIVATIVES, COMBINED WITH MOLECULAR REPLACEMENT, USING THE C ALPHA COORDINATES OF THE S. AUREUS PC1 BETA-LACTAMASE, REFINED AT 2.5 RESOLUTION (HERZBERG AND MOULT, 1987, SCIENCE, 236:694-701).
Rfactor反射数
Rwork0.164 -
obs0.164 22510
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 5 199 2236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.66
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR/PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 11 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.66
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg1.12
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る