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万見
- PDB-1bqk: OXIDIZED PSEUDOAZURIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bqk
タイトルOXIDIZED PSEUDOAZURIN
要素PSEUDOAZURIN
キーワードELECTRON TRANSPORT / CUPROPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space / electron transfer activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Pseudoazurin / Amicyanin/Pseudoazurin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like ...Pseudoazurin / Amicyanin/Pseudoazurin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Pseudoazurin
類似検索 - 構成要素
生物種Achromobacter cycloclastes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Inoue, T. / Nishio, N. / Hamanaka, S. / Shimomura, T. / Harada, S. / Suzuki, S. / Kohzuma, T. / Shidara, S. / Iwasaki, H. / Kai, Y.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure determinations of oxidized and reduced pseudoazurins from Achromobacter cycloclastes. Concerted movement of copper site in redox forms with the rearrangement of ...タイトル: Crystal structure determinations of oxidized and reduced pseudoazurins from Achromobacter cycloclastes. Concerted movement of copper site in redox forms with the rearrangement of hydrogen bond at a remote histidine.
著者: Inoue, T. / Nishio, N. / Suzuki, S. / Kataoka, K. / Kohzuma, T. / Kai, Y.
#1: ジャーナル: Thesis
タイトル: Crystal Structure Determinations of Oxidized and Reduced Pseudoazurin from Achromobacter Cycloclastes: A Redox-Induced Conformational Change Contains a Peptide Bond Flip
#2: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1993
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Studies on Pseudoazurin from Achromobacter Cycloclastes Iam1013
著者: Inoue, T. / Nishio, N. / Kai, Y. / Harada, S. / Ohshiro, Y. / Suzuki, S. / Kohzuma, T. / Shidara, S. / Iwasaki, H.
履歴
登録1998年8月17日処理サイト: BNL
改定 1.01999年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PSEUDOAZURIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0962
ポリマ－13,0331
非ポリマー641
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.731, 61.544, 30.083
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PSEUDOAZURIN


分子量: 13032.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: OXIDIZED FORM OF PSEUDOAZURIN
由来: (天然) Achromobacter cycloclastes (バクテリア)
株: IAM1013 / 参照: UniProt: P19567
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE WEISSENBERG METHOD
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Inoue, T., (1993) J.Biochem.(Tokyo), 114, 761.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium cacodylate1drop
31 mMsodium azide1drop
450 %satammonium sulfate1drop
50.1 Msodium cacodylate1reservoir
61 mMsodium azide1reservoir
75 %(w/v)PEG80001reservoir
870 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年6月25日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→8 Å / Num. obs: 21303 / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 9.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.35→1.4 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.182 / % possible all: 56
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 222685
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.4 Å / % possible obs: 56 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PZA

1pza


解像度: 1.35→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ESTIMATED COORDINATE ERROR. ESD FROM LUZZATI PLOT (A) : 0.137
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 1084 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.176 21303 88.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 11.3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数913 0 1 121 1035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0080.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0220.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0260.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.1372
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.73
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.9122
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.9373
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02250.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1090.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1680.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2370.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1320.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor12.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor22.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor11.215
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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