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- PDB-1bq7: DSBA MUTANT P151A, ROLE OF THE CIS-PROLINE IN THE ACTIVE SITE OF DSBA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bq7
タイトルDSBA MUTANT P151A, ROLE OF THE CIS-PROLINE IN THE ACTIVE SITE OF DSBA
要素PROTEIN (DISULFIDE OXIDOREDUCTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / DISULFIDE OXIDOREDUCTASE / PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE / PROTEIN FOLDING / REDOX PROTEIN / REDOX-ACTIVE CENTER
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to antibiotic / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
: / Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...: / Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbA / Thiol:disulfide interchange protein DsbA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Charbonnier, J.-B. / Stura, E.A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: On the role of the cis-proline residue in the active site of DsbA.
著者: Charbonnier, J.B. / Belin, P. / Moutiez, M. / Stura, E.A. / Quemeneur, E.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Structural Analysis of Three His32 Mutants of DsbA: Support for an Electrostatic Role of His32 in DsbA Stability
著者: Guddat, L. / Bardwell, J.C. / Glockshuber, R. / Huber-Wunderlich, M. / Zander, T. / Martin, J.L.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Thioredoxin-A Fold for All Reasons
著者: Martin, J.L.
履歴
登録1998年8月21日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (DISULFIDE OXIDOREDUCTASE)
B: PROTEIN (DISULFIDE OXIDOREDUCTASE)
C: PROTEIN (DISULFIDE OXIDOREDUCTASE)
D: PROTEIN (DISULFIDE OXIDOREDUCTASE)
E: PROTEIN (DISULFIDE OXIDOREDUCTASE)
F: PROTEIN (DISULFIDE OXIDOREDUCTASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,7746
ポリマ－126,7746
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.900, 190.700, 67.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.619, -0.031, -0.784), (-0.158, -0.984, -0.087), (-0.769, 0.178, -0.614)44.892, 229.661, 71.455
2given(-0.547, 0.241, 0.801), (0.835, 0.096, 0.542), (0.054, 0.966, -0.254)-55.246, 86.771, -21.763
3given(0.839, 0.469, 0.276), (0.471, -0.88, 0.062), (0.271, 0.078, -0.959)-72.4, 168.215, 53.491
4given(-0.979, 0.109, 0.173), (-0.198, -0.284, -0.938), (-0.053, -0.953, 0.299)52.486, 160.42999, 103.667
5given(-0.107, -0.593, -0.798), (0.463, 0.681, -0.568), (0.88, -0.43, 0.202)-62.967, 106.601, 110.167

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (DISULFIDE OXIDOREDUCTASE) / DSBA


分子量: 21128.988 Da / 分子数: 6 / 変異: P151A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DSBA MINUS STRAIN / 参照: UniProt: P24991, UniProt: P0AEG4*PLUS
構成要素の詳細THERE ARE SIX MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT. EACH CONTAINS 186 RESIDUES THE ACTIVE SITE ...THERE ARE SIX MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT. EACH CONTAINS 186 RESIDUES THE ACTIVE SITE DISULFIDE RESIDUES ARE CYS 30 AND CYS 33. HIS 32 SIDE CHAIN IS IN G+ AND T CONFORMATION IN DSBA WILD TYPE (PDB CODE 1FVK). IN DSBA P151A MUTANT, HIS32 IS IN G-COMFORMATION IN MOLECULES A,B,C,F AND IN G+ CONFORMATION IN MOLECULES D,E

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.51 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 25% PEG 8,000 100 MM NACL 100 MM SODIUM CACODYLATE, PH 6.5 10% DMSO DIFFUSION VAPOR AT ROOM TEMPERATURE, SEEDING
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120-25 %(w/v)PEG80001reservoir
21 %MPD1reservoir
30.1 Mcacodylate1reservoir
40.5 %MPD1drop
510-12.5 %(w/v)PEG80001drop
60.05 Mcacodylate1drop
711 mg/mlDsbA1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.97
検出器日付: 1997年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 31364 / % possible obs: 84.6 % / Observed criterion σ(I): 0.3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.475 / % possible all: 87.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 117916
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FVK

1fvk


解像度: 2.8→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: PRO 151 IS MUTATED TO ALANINE. PEPTIDE BOND VAL150-PRO151 IS IN CIS CONFORMATION IN WILD TYPE DSBA. IT IS IN TRANS-CONFORMATION IN MUTANT DSBA PRO 151 ALA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 1553 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 31338 85 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8772 0 0 0 8772
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDRefine-IDRms dev position (Å)Weight position
11X-RAY DIFFRACTION0.210.07
22X-RAY DIFFRACTION0.240.03
33X-RAY DIFFRACTION0.520.15
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.92 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 98 4.5 %
Rwork0.348 2273 -
obs--88 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 53.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.23
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor Rfree: 0.418 / % reflection Rfree: 4.5 % / Rfactor Rwork: 0.348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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