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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1bpm | ||||||
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タイトル | DIFFERENTIATION AND IDENTIFICATION OF THE TWO CATALYTIC METAL BINDING SITES IN BOVINE LENS LEUCINE AMINOPEPTIDASE BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY | ||||||
![]() | LEUCINE AMINOPEPTIDASE | ||||||
![]() | HYDROLASE(ALPHA-AMINOACYLPEPTIDE) | ||||||
機能・相同性 | ![]() cysteinylglycine-S-conjugate dipeptidase / prolyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / disordered domain specific binding / peptidase activity / manganese ion binding / mitochondrion ...cysteinylglycine-S-conjugate dipeptidase / prolyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / disordered domain specific binding / peptidase activity / manganese ion binding / mitochondrion / proteolysis / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Kim, H. / Lipscomb, W.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Differentiation and identification of the two catalytic metal binding sites in bovine lens leucine aminopeptidase by x-ray crystallography. 著者: Kim, H. / Lipscomb, W.N. #1: ![]() タイトル: Structure Determination and Refinement of Bovine Lens Leucine Aminopeptidase and its Complex with Bestatin 著者: Burley, S.K. / David, P.R. / Sweet, R.M. / Taylor, A. / Lipscomb, W.N. #2: ![]() タイトル: Molecular Structure of Leucine Aminopeptidase at 2.7-Angstroms Resolution 著者: Burley, S.K. / David, P.R. / Taylor, A. / Lipscomb, W.N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 101.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 78.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 369.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 389.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 19.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 6||||||||
単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUE 471 IS A CIS PROLINE. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52942.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-MG / |
#3: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.92 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 13523 / % possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Num. measured all: 134829 |
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解析
ソフトウェア | 名称: ![]() | ||||||||||||
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.189 / 最高解像度: 2.9 Å 詳細: ONE OF THE ACTIVE SITE ZINC IONS HAS BEEN REPLACED BY A MAGNESIUM ION AS DETERMINED FROM X-RAY DIFFRACTION DATA COLLECTED AT -150 DEGREES C. | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.9 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 10797 / σ(I): 2 / Rfactor obs: 0.189 | ||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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