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- PDB-1box: N39S MUTANT OF RNASE SA FROM STREPTOMYCES AUREOFACIENS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1box
タイトルN39S MUTANT OF RNASE SA FROM STREPTOMYCES AUREOFACIENS
要素GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA
キーワードHYDROLASE / RIBONUCLEASE / MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease T1 / ribonuclease T1 activity / RNA endonuclease activity / lyase activity / RNA binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Microbial ribonucleases / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / Ribonuclease/ribotoxin / ribonuclease / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanyl-specific ribonuclease Sa
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces aureofaciens (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Hebert, E.J. / Giletto, A. / Sevcik, J. / Urbanikova, L. / Wilson, K.S. / Dauter, Z. / Pace, C.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Contribution of a conserved asparagine to the conformational stability of ribonucleases Sa, Ba, and T1.
著者: Hebert, E.J. / Giletto, A. / Sevcik, J. / Urbanikova, L. / Wilson, K.S. / Dauter, Z. / Pace, C.N.
履歴
登録1998年8月7日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5551
ポリマ－10,5551
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.490, 46.650, 51.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GUANYL-SPECIFIC RIBONUCLEASE SA


分子量: 10555.467 Da / 分子数: 1 / 変異: N39S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces aureofaciens (バクテリア)
株: BMK / 遺伝子: U39467 / プラスミド: PUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NOVABLUE / 参照: UniProt: P05798, EC: 3.1.27.3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 8
詳細: HANGING DROP VAPOUR EQUILIBRATION DROP: 10 MG/ML OF PROTEIN 0.1 M TRIS-HCL BUFFER AT PH 8.0 12,5 % PEG 6000 RESERVOIR: 25 % PEG 6000
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1drop
312 %PEG60001drop
425 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月15日 / 詳細: MSC "LONG" MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→14.9 Å / Num. obs: 12724 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 30.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 57.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 57.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RGG

1rgg


解像度: 1.6→14.9 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.084
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 895 7 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.176 12724 92.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→14.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数735 0 0 95 830
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0230.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0420.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.8853
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.9675
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.4266
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.938
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.03510.04
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.220.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1710.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2850.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor6.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 11829
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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