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万見
- PDB-1bnk: HUMAN 3-METHYLADENINE DNA GLYCOSYLASE COMPLEXED TO DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bnk
タイトルHUMAN 3-METHYLADENINE DNA GLYCOSYLASE COMPLEXED TO DNA
要素
  • DNA (5'-D(*GP*AP*CP*AP*TP*GP*YRRP*TP*TP*GP*CP*CP*T)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*GP*CP*AP*AP*TP*CP*AP*TP*GP*TP*CP*A)-3')
  • PROTEIN (3-METHYLADENINE DNA GLYCOSYLASE)
キーワードHYDROLASE/DNA / DNA REPAIR / DNA GLYCOSYLASE / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


alkylbase DNA N-glycosylase activity / DNA-3-methyladenine glycosylase II / depurination / DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / DNA alkylation repair / mitochondrial nucleoid / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / base-excision repair ...alkylbase DNA N-glycosylase activity / DNA-3-methyladenine glycosylase II / depurination / DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / DNA alkylation repair / mitochondrial nucleoid / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / base-excision repair / damaged DNA binding / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
3-methyladenine DNA Glycosylase; Chain A / Methylpurine-DNA glycosylase (MPG) / Methylpurine-DNA glycosylase / Methylpurine-DNA glycosylase superfamily / Methylpurine-DNA glycosylase (MPG) / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA-3-methyladenine glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lau, A.Y. / Schaerer, O.D. / Samson, L. / Verdine, G.L. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of a human alkylbase-DNA repair enzyme complexed to DNA: mechanisms for nucleotide flipping and base excision.
著者: Lau, A.Y. / Scharer, O.D. / Samson, L. / Verdine, G.L. / Ellenberger, T.
履歴
登録1998年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: DNA (5'-D(*GP*AP*CP*AP*TP*GP*YRRP*TP*TP*GP*CP*CP*T)-3')
E: DNA (5'-D(*GP*GP*CP*AP*AP*TP*CP*AP*TP*GP*TP*CP*A)-3')
A: PROTEIN (3-METHYLADENINE DNA GLYCOSYLASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8603
ポリマ－31,8603
非ポリマー00
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.750, 57.100, 128.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*AP*CP*AP*TP*GP*YRRP*TP*TP*GP*CP*CP*T)-3')


分子量: 3832.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*CP*AP*AP*TP*CP*AP*TP*GP*TP*CP*A)-3')


分子量: 3975.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 PROTEIN (3-METHYLADENINE DNA GLYCOSYLASE) / E.C.3.2.2.21 / AAG / ANPG / MPG


分子量: 24051.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / プラスミド: PLM1-AAG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): AAG / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P29372, DNA-3-methyladenine glycosylase II
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE OSCILLATION METHOD
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.3 mMprotein1drop
2100 mM1dropNaCl
320 mMHEPES1drop
40.1 mMEDTA1drop
55 %glycerol1drop
61-5 mMdithiothreitol1drop
7200 mMmagnesium acetate1reservoir
8150 mMsodium cacodylate1reservoir
90-3 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
1013-15 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.5418, 1.0100, 0.9787, 0.9784, 0.9500
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
21.011
30.97871
40.97841
50.951
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 9321 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / 冗長度: 9 % / Mean I/σ(I) obs: 10 / Rsym value: 0.145 / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Num. measured all: 269241 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.176 / Mean I/σ(I) obs: 12.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
CNS0.3C精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→8 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 518 10 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 8482 51.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1547 517 0 41 2105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.302 54
Rwork0.265 642
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3C / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 3 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.302 / Rfactor Rwork: 0.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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