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- PDB-1bmq: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF INTERLEUKIN-1BETA CONVERTING ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bmq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF INTERLEUKIN-1BETA CONVERTING ENZYME (ICE) WITH A PEPTIDE BASED INHIBITOR, (3S )-N-METHANESULFONYL-3-({1-[N-(2-NAPHTOYL)-L-VALYL]-L-PROLYL }AMINO)-4-OXOBUTANAMIDE
要素(PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE)) x 2
キーワードHYDROLASE / CASPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-1 / protease inhibitor complex / AIM2 inflammasome complex assembly / The AIM2 inflammasome / The IPAF inflammasome / AIM2 inflammasome complex / IPAF inflammasome complex / icosanoid biosynthetic process / NLRP1 inflammasome complex / cytokine precursor processing ...caspase-1 / protease inhibitor complex / AIM2 inflammasome complex assembly / The AIM2 inflammasome / The IPAF inflammasome / AIM2 inflammasome complex / IPAF inflammasome complex / icosanoid biosynthetic process / NLRP1 inflammasome complex / cytokine precursor processing / canonical inflammasome complex / positive regulation of interleukin-18 production / NLRP3 inflammasome complex / CARD domain binding / caspase binding / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Interleukin-1 processing / osmosensory signaling pathway / Interleukin-37 signaling / pattern recognition receptor signaling pathway / : / signaling receptor ligand precursor processing / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / The NLRP3 inflammasome / protein autoprocessing / protein maturation / Pyroptosis / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of interleukin-1 beta production / NOD1/2 Signaling Pathway / kinase binding / cellular response to type II interferon / positive regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / regulation of inflammatory response / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / microtubule / defense response to virus / endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / nucleolus / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site ...Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MNO / Caspase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Okamoto, Y. / Anan, H. / Nakai, E. / Morihira, K. / Yonetoku, Y. / Kurihara, H. / Katayama, N. / Sakashita, H. / Terai, Y. / Takeuchi, M. ...Okamoto, Y. / Anan, H. / Nakai, E. / Morihira, K. / Yonetoku, Y. / Kurihara, H. / Katayama, N. / Sakashita, H. / Terai, Y. / Takeuchi, M. / Shibanuma, T. / Isomura, Y.
引用ジャーナル: Chem.Pharm.Bull. / 年: 1999
タイトル: Peptide based interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) inhibitors: synthesis, structure activity relationships and crystallographic study of the ICE-inhibitor complex.
著者: Okamoto, Y. / Anan, H. / Nakai, E. / Morihira, K. / Yonetoku, Y. / Kurihara, H. / Sakashita, H. / Terai, Y. / Takeuchi, M. / Shibanuma, T. / Isomura, Y.
履歴
登録1998年7月24日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE)
B: PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6143
ポリマ－29,0692
非ポリマー5451
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area12860 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE)
B: PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE)
B: PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2286
ポリマ－58,1394
非ポリマー1,0892
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area18090 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area19960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.700, 64.700, 161.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE) / EC 3.4.22.26 / ICE / IL-1BETA CONVERTING ENZYME / CASPASE-1


分子量: 18810.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE INHIBITOR IS COVALENTLY ATTACHED TO THE SULPHUR ATOM OF CYSTEINE 285
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET-3C / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29466, caspase-1
#2: タンパク質 PROTEIN (INTERLEUKIN-1 BETA CONVERTASE) / ICE


分子量: 10258.755 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE INHIBITOR IS COVALENTLY ATTACHED TO THE SULPHUR ATOM OF CYSTEINE 285
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET-3C / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29466, caspase-1
#3: 化合物 ChemComp-MNO / (3S)-N-METHANESULFONYL-3-({1-[N-(2-NAPHTOYL)-L-VALYL]-L-PROLYL}AMINO)-4-OXOBUTANAMIDE


分子量: 544.620 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H32N4O7S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.65 %
結晶化pH: 7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 10-15% PEG 6000, 100MM HEPES PH 7.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
250 mMcitrate1drop
32.0 mMdithiothreitol1drop
415 %PEG40001reservoir
5400 mM1reservoirLi2SO4
6200 mMsodium HEPES1reservoir
75 mMsodium cacodylate1reservoir
80.5 %beta-octyl glucodside1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→60 Å / Num. obs: 15819 / % possible obs: 84.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 13.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
PROCESSデータ削減
PROCESSデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: 1ICE

1ice


解像度: 2.5→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 1085 10 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 10838 89.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 38 0 2070
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.771.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.882
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.712
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.232.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 144 9.7 %
Rwork0.341 1333 -
obs--75.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1MSI_XPLOR_PROTEIN_REP.PARMSI_XPLOR_TOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2MNO.PARAMMNO.TOPH
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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