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万見
- PDB-1bl4: FKBP MUTANT F36V COMPLEXED WITH REMODELED SYNTHETIC LIGAND -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bl4
タイトルFKBP MUTANT F36V COMPLEXED WITH REMODELED SYNTHETIC LIGAND
要素PROTEIN (FK506 BINDING PROTEIN)
キーワードISOMERASE / ROTAMASE
機能・相同性
機能・相同性情報


extrinsic component of organelle membrane / : / macrolide binding / activin receptor binding / cytoplasmic side of membrane / signaling receptor inhibitor activity / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway ...extrinsic component of organelle membrane / : / macrolide binding / activin receptor binding / cytoplasmic side of membrane / signaling receptor inhibitor activity / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / protein maturation by protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / 'de novo' protein folding / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / FK506 binding / mTORC1-mediated signalling / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Calcineurin activates NFAT / regulation of immune response / protein peptidyl-prolyl isomerization / heart morphogenesis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / supramolecular fiber organization / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell activation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / peptidylprolyl isomerase / sarcoplasmic reticulum / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium ion transmembrane transport / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Z disc / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / regulation of protein localization / protein folding / positive regulation of protein binding / protein refolding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transmembrane transporter binding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / intracellular membrane-bounded organelle / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AP1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hatada, M.H. / Clackson, T. / Yang, W. / Rozamus, L.W. / Amara, J. / Rollins, C.T. / Stevenson, L.F. / Magari, S.R. / Wood, S.A. / Courage, N.L. ...Hatada, M.H. / Clackson, T. / Yang, W. / Rozamus, L.W. / Amara, J. / Rollins, C.T. / Stevenson, L.F. / Magari, S.R. / Wood, S.A. / Courage, N.L. / Lu, X. / Cerasoli Junior, F. / Gilman, M. / Holt, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Redesigning an FKBP-ligand interface to generate chemical dimerizers with novel specificity.
著者: Clackson, T. / Yang, W. / Rozamus, L.W. / Hatada, M. / Amara, J.F. / Rollins, C.T. / Stevenson, L.F. / Magari, S.R. / Wood, S.A. / Courage, N.L. / Lu, X. / Cerasoli Jr., F. / Gilman, M. / Holt, D.A.
履歴
登録1998年7月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FK506 BINDING PROTEIN)
B: PROTEIN (FK506 BINDING PROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9644
ポリマ－23,5772
非ポリマー1,3882
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.730, 41.850, 43.590
Angle α, β, γ (deg.)62.61, 82.75, 85.29
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (FK506 BINDING PROTEIN) / FKBP


分子量: 11788.465 Da / 分子数: 2 / 変異: F36V / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH REDESIGNED COMPOUND / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62942, UniProt: P20071, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-AP1 / {3-[3-(3,4-DIMETHOXY-PHENYL)-1-(1-{1-[2-(3,4,5-TRIMETHOXY-PHENYL)-BUTYRYL]-PIPERIDIN-2YL}-VINYLOXY)-PROPYL]-PHENOXY}-ACETIC ACID / [3-[(R)-1-[[[1-[(S)-2-(3,4,5-トリメトキシフェニル)ブタノイル]ピペリジン-2α-イル]カ(以下略)


分子量: 693.780 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H47NO11
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: VAPOR DIFFUSION IN HANGING DROPS WITH 40 MG/ML COMPLEX AND 1.2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M SODIUM PHOSPHATE, PH 6.0 OVER RESERVOIRS OF 2.4 M AMMONIUM SULFATE, vapor diffusion - hanging drop
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
140 mg/mlprotein1drop
21.2 Mammonium sulfate1drop
30.1 Msodium phosphate1drop
420 mMdithiothreitol1drop
52.4 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 16490 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.16 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FKF

1fkf


解像度: 1.9→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1518 10 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.188 15095 95 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.257 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1656 0 100 69 1825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.35
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d1.98
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 170 10 %
Rwork0.237 1624 -
obs--94 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg1.98
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.25 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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