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- PDB-1bkh: MUCONATE LACTONIZING ENZYME FROM PSEUDOMONAS PUTIDA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bkh
タイトルMUCONATE LACTONIZING ENZYME FROM PSEUDOMONAS PUTIDA
要素MUCONATE LACTONIZING ENZYME
キーワードMUCONATE CYCLOISOMERASE / MUCONATE LACTONIZING ENZYME / MUCONATE CYCLOISOMERASE AROMATIC HYDROCARBONS CATABOLISM / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chloromuconate cycloisomerase activity / muconate cycloisomerase activity / amino acid catabolic process / manganese ion binding
類似検索 - 分子機能
Muconate/chloromuconate cycloisomerase / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme family signature 2. / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme family signature 1. / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, conserved site / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain / Enolase C-terminal domain-like / Enolase C-terminal domain-like ...Muconate/chloromuconate cycloisomerase / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme family signature 2. / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme family signature 1. / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, conserved site / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, N-terminal domain / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain / Enolase C-terminal domain-like / Enolase C-terminal domain-like / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / Enolase-like; domain 1 / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Muconate lactonizing enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hasson, M.S. / Schlichting, I. / Moulai, J. / Taylor, K. / Barrett, W. / Kenyon, G.L. / Babbitt, P.C. / Gerlt, J.A. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Evolution of an enzyme active site: the structure of a new crystal form of muconate lactonizing enzyme compared with mandelate racemase and enolase.
著者: Hasson, M.S. / Schlichting, I. / Moulai, J. / Taylor, K. / Barrett, W. / Kenyon, G.L. / Babbitt, P.C. / Gerlt, J.A. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録1998年7月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MUCONATE LACTONIZING ENZYME
B: MUCONATE LACTONIZING ENZYME
C: MUCONATE LACTONIZING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,6363
ポリマ－119,6363
非ポリマー00
水10,160564
1
A: MUCONATE LACTONIZING ENZYME
C: MUCONATE LACTONIZING ENZYME

A: MUCONATE LACTONIZING ENZYME
C: MUCONATE LACTONIZING ENZYME

A: MUCONATE LACTONIZING ENZYME
C: MUCONATE LACTONIZING ENZYME

A: MUCONATE LACTONIZING ENZYME
C: MUCONATE LACTONIZING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,0298
ポリマ－319,0298
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area24020 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area89310 Å2
手法PISA, PQS
2
B: MUCONATE LACTONIZING ENZYME
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,0298
ポリマ－319,0298
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)136.180, 136.180, 265.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

-
要素

#1: タンパク質 MUCONATE LACTONIZING ENZYME / MUCONATE CYCLOISOMERASE


分子量: 39878.594 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 遺伝子: CATB / プラスミド: PKK223-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105
参照: GenBank: 607908, UniProt: Q51958*PLUS, muconate cycloisomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: MUCONATE LACTONIZING ENZYME (MLE; 5-10 MG/ML) WAS DIALYZED AGAINST 0.2 MM MNCL2, 7 MM MERCAPTOETHANOL, 50 MM TRIS (PH 7), AND CIS, CIS-MUCONATE WAS ADDED TO A FINAL CONCENTRATION OF 0.2 MM. ...詳細: MUCONATE LACTONIZING ENZYME (MLE; 5-10 MG/ML) WAS DIALYZED AGAINST 0.2 MM MNCL2, 7 MM MERCAPTOETHANOL, 50 MM TRIS (PH 7), AND CIS, CIS-MUCONATE WAS ADDED TO A FINAL CONCENTRATION OF 0.2 MM. CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE BY SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION AGAINST A WELL SOLUTION OF 70 MM NACL, 70 MM SODIUM ACETATE (PH 5.2), 0.25% POLYETHYLENE GLYCOL (AVERAGE MOLECULAR WEIGHT 3350). DROPS CONTAINED EQUAL VOLUMES (10 MICRO L) OF WELL SOLUTION AND MLE., vapor diffusion - sitting drop
Temp details: room temp
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-10 mg/mlprotein1drop
20.2 mM1dropMnCl2
37 mM2-mercaptoethanol1drop
450 mMTris1drop
50.2 mMcis,cis-muconate1drop
670 mM1reservoirNaCl
770 mMsodium acetate1reservoir
80.25 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年2月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2 Å / Num. obs: 58765 / % possible obs: 70 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 8.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.22 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 36.1
反射
*PLUS
% possible obs: 70 % / Num. measured all: 219744

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
PROCESSデータ削減
MOSFLMデータ削減
RIGAKUデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNPUBLISHED MODEL THAT WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT USING 1MLE AS A MODEL

1mle
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.1→5 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 1 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.157 --
obs0.157 51699 77.2 %
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8157 0 0 564 8721
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.37
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.12
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.192
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.142.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.22 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.231 3982 -
obs--36.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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