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- PDB-1bkb: INITIATION FACTOR 5A FROM ARCHEBACTERIUM PYROBACULUM AEROPHILUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bkb
タイトルINITIATION FACTOR 5A FROM ARCHEBACTERIUM PYROBACULUM AEROPHILUM
要素TRANSLATION INITIATION FACTOR 5A
キーワードTRANSLATION / TRANSLATION INITIATION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of translational termination / positive regulation of translational elongation / translation elongation factor activity / translation initiation factor activity / ribosome binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor IF5A, archaeal / Translation elongation factor, KOW-like / Elongation factor P (EF-P) KOW-like domain / Translation elongation factor, IF5A, hypusine site / Eukaryotic initiation factor 5A hypusine signature. / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / Translation elongation factor IF5A-like / Translation elongation factor, IF5A C-terminal / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / SH3 type barrels. - #30 ...Translation elongation factor IF5A, archaeal / Translation elongation factor, KOW-like / Elongation factor P (EF-P) KOW-like domain / Translation elongation factor, IF5A, hypusine site / Eukaryotic initiation factor 5A hypusine signature. / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / Translation elongation factor IF5A-like / Translation elongation factor, IF5A C-terminal / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / SH3 type barrels. - #30 / Nucleic acid-binding proteins / SH3 type barrels. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Translation initiation factor 5A
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrobaculum aerophilum (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Peat, T.S. / Newman, J. / Waldo, G.S. / Berendzen, J. / Terwilliger, T.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structure of translation initiation factor 5A from Pyrobaculum aerophilum at 1.75 A resolution.
著者: Peat, T.S. / Newman, J. / Waldo, G.S. / Berendzen, J. / Terwilliger, T.C.
履歴
登録1998年7月5日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSLATION INITIATION FACTOR 5A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3341
ポリマ－15,3341
非ポリマー00
水2,576143
1
A: TRANSLATION INITIATION FACTOR 5A

A: TRANSLATION INITIATION FACTOR 5A

A: TRANSLATION INITIATION FACTOR 5A

A: TRANSLATION INITIATION FACTOR 5A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3374
ポリマ－61,3374
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation3_645-y+1,x-1,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.130, 114.130, 32.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 TRANSLATION INITIATION FACTOR 5A


分子量: 15334.187 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MSE HAS REPLACED MET, AS SELENO-METHIONINE WAS INCORPORATED INTO THE PROTEIN
由来: (組換発現) Pyrobaculum aerophilum (古細菌) / プラスミド: PET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P56635
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
解説: A THREE WAVELENGTH DATA SET WAS USED TO FIND THE SELENIUM POSITIONS AND PHASE THE ELECTRON DENSITY MAPS.
結晶化温度: 281 K / pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED AT 8 DEGREES IN 50MM HEPES PH 7.5, 6-8% PEG 4000, 5MM BETA- MERCAPTOETHANOL, temperature 281K
結晶化
*PLUS
温度: 8 ℃ / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMHEPES11
25-10 %PEG400011
35 mMdithiothreitol11or 5mM beta-mercaptoethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.9788
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月1日
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 21532 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.75→1.83 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.23 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. obs: 21537 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.23

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.3精密化
SOLVE位相決定
DENZOデータ削減
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
CNS0.3位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ALTHOUGH AN ANOMALOUS PARAMETER FILE SHOULD HAVE BEEN USED IN REFINEMENT (SE ATOMS IN STRUCTURE), THIS WAS NOT DONE. DATA CUTOFF HIGH (ABS(F)) : 1392611.86 DATA CUTOFF LOW (ABS(F)) : 0.00
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1052 4.9 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 21532 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: COMBINATION / Bsol: 110.6 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2 Å20 Å20 Å2
2--3.2 Å20 Å2
3----6.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1033 0 0 143 1176
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.132
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0.732.5
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 153 5.8 %
Rwork0.253 2507 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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