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- PDB-1bif: 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE BIFUNCTIONAL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bif
タイトル6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE BIFUNCTIONAL ENZYME COMPLEXED WITH ATP-G-S AND PHOSPHATE
要素6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
キーワードBIFUNCTIONAL ENZYME / KINASE / TRANSFERASE (PHOSPHO) / PHOSPHATASE / HYDROLASE (PHOSPHO) / GLYCOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase activity / fructose 2,6-bisphosphate metabolic process / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activity / fructose metabolic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-2,6-bisphosphatase / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily ...Fructose-2,6-bisphosphatase / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hasemann, C.A. / Deisenhofer, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The crystal structure of the bifunctional enzyme 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase reveals distinct domain homologies.
著者: Hasemann, C.A. / Istvan, E.S. / Uyeda, K. / Deisenhofer, J.
履歴
登録1996年11月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32012年2月15日Group: Non-polymer description
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8986
ポリマ－54,0691
非ポリマー8305
水5,747319
1
A: 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子

A: 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,79612
ポリマ－108,1372
非ポリマー1,65910
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)83.000, 83.000, 130.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/ FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE


分子量: 54068.582 Da / 分子数: 1 / 変異: W15F, W64F, W299F, W320F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: RT2K / 器官: TESTIS / プラスミド: PT7-7 / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 遺伝子 (発現宿主): RT2K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P25114, 6-phosphofructo-2-kinase, fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase

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非ポリマー , 5種, 324分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE N-TERMINAL 36 AMINO ACIDS OF THE PROTEIN WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. PROTEIN ...THE N-TERMINAL 36 AMINO ACIDS OF THE PROTEIN WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. PROTEIN SEQUENCE ANALYSIS OF A REDISSOLVED CRYSTAL CONFIRMED THE PRESENCE OF THE N-TERMINUS IN THE CRYSTALS. THE CONCLUSION IS THEN THAT THE N-TERMINAL 36 AMINO ACIDS ARE DISORDERED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.9 %
結晶化pH: 6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM 50MM SUCCINATE, PH 6.0, 10MM HEPES PH 7.0, 18% PEG 4000, 1% N-OCTYLGLUCOSIDE
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-PO41drop
35 %glycerol1drop
40.5 mMEDTA1drop
51 %PEG4001drop
610 mMDTT1drop
73 mM1dropMgCl2
81 mMATP gamma S1drop
91 mMF6P1drop
1115 %PEG40001reservoir
1250 mMsuccinate1reservoir
1310 mMHEPES1reservoir
142 %n-octylglucosude1reservoir
10reservoir solution1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月15日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 29479 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rsym value: 0.032 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 1.56 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.281 / % possible all: 60.6
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.032

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.0046 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 2918 10 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 29479 85.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å / Luzzati d res low obs: 4 Å / Luzzati sigma a obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3506 0 48 319 3873
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.55
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.43
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 197 10 %
Rwork0.276 2155 -
obs--55.35 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1ENGH & HUBERENGH & HUBER
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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