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- PDB-1bhc: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR CRYSTALLIZED FROM THIOCYANATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bhc
タイトルBOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR CRYSTALLIZED FROM THIOCYANATE
要素BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITORAprotinin
キーワードPROTEASE INHIBITOR (プロテアーゼ阻害剤) / TRYPSIN (トリプシン)
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / イレギュラー
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Hamiaux, C. / Prange, T.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: The decameric structure of bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI) crystallized from thiocyanate at 2.7 A resolution.
著者: Hamiaux, C. / Prange, T. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A. / Lafont, S. / Astier, J.P. / Veesler, S.
#1: ジャーナル: J.Cryst.Growth / 年: 1997
タイトル: Comparison of Solubilities and Molecular Interactions of Bpti Molecules Giving Different Polymorphs
著者: Lafont, S. / Veesler, S. / Astier, J.P. / Boistelle, R.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Structure of Hexagonal Turkey Egg-White Lysozyme at 1.65 A Resolution
著者: Howell, P.L.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1992
タイトル: Structure Determination of a Dimeric Form of Erabutoxin-B, Crystallized from a Thiocyanate Solution
著者: Saludjian, P. / Prange, T. / Navaza, J. / Menez, R. / Guilloteau, J.P. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Comparison of Two Highly Refined Structures of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor
著者: Wlodawer, A. / Deisenhofer, J. / Huber, R.
履歴
登録1998年6月5日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
B: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
C: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
D: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
E: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
F: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
G: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
H: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
I: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
J: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,85720
ポリマ－65,27610
非ポリマー58110
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18410 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area22280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.560, 73.830, 64.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.322539, -0.743759, -0.585483), (0.789341, 0.552717, -0.267292), (0.522408, -0.375934, 0.765352)14.7897, -14.6813, -9.5362
2given(-0.796878, -0.429776, -0.424593), (0.537888, -0.184727, -0.822528), (0.275069, -0.883838, 0.378376)36.6469, -8.1341, -3.6496
3given(-0.81782, 0.517475, 0.251773), (-0.404327, -0.205365, -0.89126), (-0.409499, -0.830689, 0.377181)34.8033, 10.713, 10.0257
4given(0.303358, 0.79397, 0.526863), (-0.743767, 0.542925, -0.389928), (-0.595638, -0.273576, 0.755229)12.0803, 15.6931, 12.3294
5given(0.233894, 0.745194, 0.624484), (0.747183, -0.548744, 0.374964), (0.622102, 0.378902, -0.685144)15.9196, 13.1271, -47.4288
6given(-0.847758, 0.430328, 0.310039), (0.418914, 0.184749, 0.889033), (0.325296, 0.883564, -0.336893)37.8741, 18.3952, -42.5223
7given(-0.76984, -0.522255, -0.366872), (-0.528382, 0.199095, 0.825332), (-0.357992, 0.829223, -0.429222)38.239, 36.9402, -28.9267
8given(0.384392, -0.793618, -0.471607), (-0.785383, -0.549622, 0.284762), (-0.485198, 0.260932, -0.834564)16.3103, 43.9961, -25.0799
9given(0.990971, 0.001274, 0.134068), (0.000921, -0.999996, 0.002692), (0.134071, -0.002544, -0.990968)2.4046, 28.9818, -36.9897

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要素

#1: タンパク質
BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR / Aprotinin / BPTI


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS膵臓 / 参照: UniProt: P00974
#2: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン / チオシアン酸塩


分子量: 58.082 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 4.5
詳細: BPTI WAS CRYSTALLIZED FROM 250MM THIOCYANATE IN ACETATE BUFFER (50MM, PH=4.5)
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: Lafont, S., (1997) J. Crystal Growth, 173, 132.

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データ収集

回折平均測定温度: 292 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→29.59 Å / Num. obs: 18308 / % possible obs: 85.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 50 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.63→2.71 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.186 / % possible all: 13.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 69959
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 13.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATA-AGROVATAデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 6PTI

6pti


解像度: 2.7→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: RESIDUES ARG1, ASP3, LYS15, LYS26 AND ARG39 APPEAR TO HAVE NCS BREAKDOWN IN RELATED MOLECULES. THEY WERE REMOVED FROM THE NCS RESTRAINT SCHEME. MET 52 WAS MODELLED WITH TWO CONFORMATIONS IN ...詳細: RESIDUES ARG1, ASP3, LYS15, LYS26 AND ARG39 APPEAR TO HAVE NCS BREAKDOWN IN RELATED MOLECULES. THEY WERE REMOVED FROM THE NCS RESTRAINT SCHEME. MET 52 WAS MODELLED WITH TWO CONFORMATIONS IN ALL MOLECULES. 10 THIOCYANATE IONS AND 118 WATER MOLECULES ARE GIVEN FOLLOWING THE COORDINATES OF THE TEN MOLECULES. AS IN 6PTI, NO DENSITY WAS OBSERVED FOR THE TWO LAST RESIDUES (GLY 57 & ALA 58).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1753 9.6 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 17808 97.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.27 Å
Luzzati d res low-10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4490 0 30 118 4638
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.45
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.31.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.92
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.62
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it8.62.5
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDNCS model detailsRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)Weight Biso Weight position
11RESTRAINTS6.890.0672150
228.260.112375
336.860.28310
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 222 9.85 %
Rwork0.295 1957 -
obs--96.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.SCNTOPH19.SCN
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.01 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.45
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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