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- PDB-1bfe: THE THIRD PDZ DOMAIN FROM THE SYNAPTIC PROTEIN PSD-95 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bfe
タイトルTHE THIRD PDZ DOMAIN FROM THE SYNAPTIC PROTEIN PSD-95
要素PSD-95
キーワードPEPTIDE RECOGNITION / PROTEIN LOCALIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior / neuron spine / cerebellar mossy fiber / AMPA glutamate receptor clustering / protein localization to synapse / positive regulation of dendrite morphogenesis / proximal dendrite / dendritic branch / Trafficking of AMPA receptors / LGI-ADAM interactions / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / frizzled binding / juxtaparanode region of axon / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / regulation of NMDA receptor activity / dendritic spine organization / cellular response to potassium ion / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of synapse assembly / beta-2 adrenergic receptor binding / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Synaptic adhesion-like molecules / neuromuscular process controlling balance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / excitatory synapse / kinesin binding / social behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / glutamate receptor binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / D1 dopamine receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / cell periphery / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / kinase binding / synaptic vesicle / cell-cell junction / cell junction / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / postsynapse / neuron projection / postsynaptic density / signaling receptor binding / dendrite / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Doyle, D.A. / Lee, A. / Lewis, J. / Kim, E. / Sheng, M. / Mackinnon, R.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Crystal structures of a complexed and peptide-free membrane protein-binding domain: molecular basis of peptide recognition by PDZ.
著者: Doyle, D.A. / Lee, A. / Lewis, J. / Kim, E. / Sheng, M. / MacKinnon, R.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of the Hcask Pdz Domain Reveals Structural Basis of Class II Pdz Domain Target Recognition
著者: Daniels, D.L. / Cohen, A.R. / Anderson, J.M. / Brunger, A.T.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of a Pdz Domain
著者: Cabral, M. / Petosa, C. / Sutcliffe, M.J. / Raza, S. / Byron, O. / Poy, F. / Marfatia, S.M. / Chishti, A.H. / Liddington, R.C.
履歴
登録1998年5月20日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.source / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PSD-95


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7501
ポリマ－12,7501
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.200, 89.200, 89.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-66-

HOH

21A-72-

HOH

31A-103-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PSD-95


分子量: 12750.126 Da / 分子数: 1 / 断片: THE THIRD PDZ DOMAIN OF PSD-95 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX-4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31016
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.95 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.8 M SODIUM CITRATE, 0.1 M HEPES, PH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.8 Msodium citrate1reservoir
20.1 MHEPES1reservoirpH7.5
315 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年1月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 6421 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.036
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.166 / % possible all: 86.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 38267
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.2 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree: 0.315 / Rfactor Rwork: 0.214
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数826 0 0 111 937
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Rfactor obs: 0.214 / Rfactor Rfree: 0.315 / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Num. reflection obs: 5322
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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