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- PDB-1bdo: STRUCTURE OF THE BIOTINYL DOMAIN OF ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bdo
タイトルSTRUCTURE OF THE BIOTINYL DOMAIN OF ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE DETERMINED BY MAD PHASING
要素ACETYL-COA CARBOXYLASE
キーワードTRANSFERASE / BCCPSC / CARBOXYL TRANSFERASE / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / HAMMERHEAD STRUCTURE / SELENOMETHIONINE / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase complex / acetyl-CoA carboxylase activity / fatty acid biosynthetic process / molecular adaptor activity / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA biotin carboxyl carrier / : / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) ...Acetyl-CoA biotin carboxyl carrier / : / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIOTIN / Biotin carboxyl carrier protein of acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / A MODIFIED MAD PROCEDURE. SOFTWARE USED : NULL STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT: NULL / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Athappilly, F.K. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structure of the biotinyl domain of acetyl-coenzyme A carboxylase determined by MAD phasing.
著者: Athappilly, F.K. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録1995年11月21日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYL-COA CARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9442
ポリマ－8,7001
非ポリマー2441
水1,33374
1
A: ACETYL-COA CARBOXYLASE
ヘテロ分子

A: ACETYL-COA CARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8894
ポリマ－17,4002
非ポリマー4892
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.460, 37.260, 35.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ACETYL-COA CARBOXYLASE / FUNCTIONAL FRAGMENT OF BIOTIN CARBOXYL CARRIER PROTEIN / BCCPSC


分子量: 8700.017 Da / 分子数: 1 / 断片: BIOTINYL DOMAIN, RESIDUES 77 - 156 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BCCPSC IS OBTAINED BY DIGESTING RECOMBINANT BIOTIN CARBOXYL CARRIER PROTEIN WITH SUBTILISIN CARLSBERG
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
解説: THE FRAGMENT BCCPSC, RESIDUES 77-156, IS OBTAINED BY DIGESTING THE EXPRESSED RECOMBINANT PROTEIN WITH SUBTILISIN CARLSBERG
遺伝子: BIOTIN CARBOXYL CARRIER PROTEI / プラスミド: PRSETB / 遺伝子 (発現宿主): BIOTIN CARBOXYL CARRIER PROTEIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P0ABD8, acetyl-CoA carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-BTN / BIOTIN


分子量: 244.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTIONAL CLASSIFICATION: BIOTIN CARBOXYL CARRIER PROTEIN BELONGS TO THE SUPERFAMILY OF BIOTINYL ...FUNCTIONAL CLASSIFICATION: BIOTIN CARBOXYL CARRIER PROTEIN BELONGS TO THE SUPERFAMILY OF BIOTINYL AND LIPOYL ENZYMES.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.96 Msodium citrate1reservoir
37.3 mMborate1reservoir
43 mMDTT1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9803
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年8月29日
放射モノクロメーター: CRYSTAL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9803 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 14891 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.032
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. measured all: 28655

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: A MODIFIED MAD PROCEDURE. SOFTWARE USED : NULL STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT: NULL
解像度: 1.8→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.189 -
obs0.189 14311
原子変位パラメータBiso mean: 17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数615 0 15 74 704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1ENGH AND HUBER (1991)
X-RAY DIFFRACTION2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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