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- PDB-1bdd: STAPHYLOCOCCUS AUREUS PROTEIN A, IMMUNOGLOBULIN-BINDING B DOMAIN,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bdd
タイトルSTAPHYLOCOCCUS AUREUS PROTEIN A, IMMUNOGLOBULIN-BINDING B DOMAIN, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE
要素STAPHYLOCOCCUS AUREUS PROTEIN A
キーワードIMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN / TRANSMEMBRANE / CELL WALL / IMMUNOGLOBULIN BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain ...Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法溶液NMR / HYBRID DISTANCE GEOMETRY-DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING METHOD
データ登録者Gouda, H. / Torigoe, H. / Saito, A. / Sato, M. / Arata, Y. / Shimada, I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Three-dimensional solution structure of the B domain of staphylococcal protein A: comparisons of the solution and crystal structures.
著者: Gouda, H. / Torigoe, H. / Saito, A. / Sato, M. / Arata, Y. / Shimada, I.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1990
タイトル: 15N Nuclear Magnetic Resonance Studies of the B Domain of Staphylococcal Protein A: Sequence Specific Assignments of the Imide 15N Resonances of the Proline Residues and the Interaction ...タイトル: 15N Nuclear Magnetic Resonance Studies of the B Domain of Staphylococcal Protein A: Sequence Specific Assignments of the Imide 15N Resonances of the Proline Residues and the Interaction with Human Immunoglobulin G
著者: Torigoe, H. / Shimada, I. / Waelchli, M. / Saito, A. / Sato, M. / Arata, Y.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Sequential 1H NMR Assignments and Secondary Structure of the B Domain of Staphylococcal Protein A: Structural Changes between the Free B Domain in Solution and the Fc-Bound B Domain in Crystal
著者: Torigoe, H. / Shimada, I. / Saito, A. / Sato, M. / Arata, Y.
#3: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1989
タイトル: High Level Expression of a Synthetic Gene Coding for Igg-Binding Domain B of Staphylococcal Protein A
著者: Saito, A. / Honda, S. / Nishi, T. / Koike, M. / Okazaki, K. / Itoh, S. / Sato, M.
履歴
登録1996年6月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STAPHYLOCOCCUS AUREUS PROTEIN A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7781
ポリマ－6,7781
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 55AT FIRST, THE DEPOSITORS CARRIED OUT THE DISTANCE GEOMETRY CALCULATION BY STARTING FROM 55 INITIAL STRUCTURES. THIS CALCULATION RESULTED IN 41 SOLUTIONS, WHICH HAD CORRECT POLYPEPTIDE FOLDS EXCLUDING 14 MIRROR-IMAGE SUBSTRUCTURES. NEXT, THE DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING CALCULATIONS WERE PERFORMED BY USING THESE 41 SUBSTRUCTURES. THE DISTANCE AND TORSION ANGLE VIOLATIONS OF THE 41 SOLUTIONS OBTAINED BY THE DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING CALCULATIONS WERE SMALLER THAN 0.6 ANGSTROMS AND 27 DEGREES, RESPECTIVELY. THE DEPOSITORS SELECTED 10 SOLUTIONS THAT HAD THE DISTANCE AND TORSION ANGLE VIOLATIONS OF SMALLER THAN 0.5 ANGSTROMS AND 10 DEGREES, RESPECTIVELY.
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 STAPHYLOCOCCUS AUREUS PROTEIN A


分子量: 6778.418 Da / 分子数: 1 / 断片: B DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: SYNTHETIC GENE / プラスミド: PPRAFW1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38507

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
121HOHAHA
131NOESY
141PE-COSY; 1H-15N HSQC
151DOUBLE-DEPT
1612D-HMQC-HOHAHA
1712D-HMQC-NOESY
181HMQC-J

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試料調製

試料状態pH: 5 / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: JEOL JNM GSX / 製造業者: JEOL / モデル: JNM GSX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software
名称開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
EMBOSS構造決定
X-PLOR構造決定
精密化手法: HYBRID DISTANCE GEOMETRY-DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING METHOD
ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: AT FIRST, THE DEPOSITORS CARRIED OUT THE DISTANCE GEOMETRY CALCULATION BY STARTING FROM 55 INITIAL STRUCTURES. THIS CALCULATION RESULTED IN 41 SOLUTIONS, WHICH ...コンフォーマー選択の基準: AT FIRST, THE DEPOSITORS CARRIED OUT THE DISTANCE GEOMETRY CALCULATION BY STARTING FROM 55 INITIAL STRUCTURES. THIS CALCULATION RESULTED IN 41 SOLUTIONS, WHICH HAD CORRECT POLYPEPTIDE FOLDS EXCLUDING 14 MIRROR-IMAGE SUBSTRUCTURES. NEXT, THE DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING CALCULATIONS WERE PERFORMED BY USING THESE 41 SUBSTRUCTURES. THE DISTANCE AND TORSION ANGLE VIOLATIONS OF THE 41 SOLUTIONS OBTAINED BY THE DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING CALCULATIONS WERE SMALLER THAN 0.6 ANGSTROMS AND 27 DEGREES, RESPECTIVELY. THE DEPOSITORS SELECTED 10 SOLUTIONS THAT HAD THE DISTANCE AND TORSION ANGLE VIOLATIONS OF SMALLER THAN 0.5 ANGSTROMS AND 10 DEGREES, RESPECTIVELY.
計算したコンフォーマーの数: 55 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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