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- PDB-1bbu: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSS) COMPLEXED WITH LYSINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bbu
タイトルLYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSS) COMPLEXED WITH LYSINE
要素PROTEIN (LYSYL-TRNA SYNTHETASE)
キーワードLIGASE / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / PROTEIN BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / ligase activity / tRNA binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LYSINE / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Onesti, S. / Desogus, G. / Brevet, A. / Chen, J. / Plateau, P. / Blanquet, S. / Brick, P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structural studies of lysyl-tRNA synthetase: conformational changes induced by substrate binding.
著者: Onesti, S. / Desogus, G. / Brevet, A. / Chen, J. / Plateau, P. / Blanquet, S. / Brick, P.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of the Lysyl-tRNA Synthetase (Lysu) from Escherichia Coli
著者: Onesti, S. / Miller, A.D. / Brick, P.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Comparison of the Enzymatic Properties of Two Escherichia Coli Lysyl-tRNA Synthetase Species
著者: Brevet, A. / Chen, J. / Leveque, F. / Blanquet, S. / Plateau, P.
履歴
登録1998年4月24日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (LYSYL-TRNA SYNTHETASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6932
ポリマ－57,5461
非ポリマー1471
水2,720151
1
A: PROTEIN (LYSYL-TRNA SYNTHETASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (LYSYL-TRNA SYNTHETASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,3874
ポリマ－115,0922
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area8430 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area38260 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)181.820, 181.820, 93.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (LYSYL-TRNA SYNTHETASE)


分子量: 57546.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 細胞内の位置: CYTOPLASMIC / 遺伝子: LYSS / プラスミド: PXLYSKS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PAL2103UKTR / 参照: UniProt: P0A8N3, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 68 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
310 mM2-mercaptoethanol1drop
410 mM1dropMgCl2
50.1 MHEPES1reservoir
646-50 %satammonium sulfate1reservoir
72-4 %PEG4001reservoir
815-20 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 25113 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 7.1 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.7→2.84 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.222 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 22.2 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 87419
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LYL

1lyl


解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT CORRENTION APPLIED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 1206 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 24986 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3789 0 10 151 3950
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.44
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.187
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it5.351.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it7.832
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.882
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it8.522.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.48 134 5 %
Rwork0.43 2919 -
obs--98.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 55 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.187
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Rfactor Rfree: 0.48 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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