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万見
- PDB-1b9b: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE OF THERMOTOGA MARITIMA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b9b
タイトルTRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE OF THERMOTOGA MARITIMA
要素PROTEIN (TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE)
キーワードISOMERASE / THERMOPHILIC / THERMOTOGA MARITIMA
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / ADP binding / fatty acid biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature. / Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase ...Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature. / Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional PGK/TIM
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Maes, D. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of triosephosphate isomerase (TIM) from Thermotoga maritima: a comparative thermostability structural analysis of ten different TIM structures.
著者: Maes, D. / Zeelen, J.P. / Thanki, N. / Beaucamp, N. / Alvarez, M. / Thi, M.H. / Backmann, J. / Martial, J.A. / Wyns, L. / Jaenicke, R. / Wierenga, R.K.
履歴
登録1999年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE)
B: PROTEIN (TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3004
ポリマ－57,1082
非ポリマー1922
水93752
1
A: PROTEIN (TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE)
B: PROTEIN (TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE)
B: PROTEIN (TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,6008
ポリマ－114,2164
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area10190 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area37150 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)125.950, 125.950, 103.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3221
詳細THIS TIM FROM A HYPERTHERMOPHILIC ORGANISM EXISTS IN VIVO AS A PGK-TIM FUSION PROTEIN. THE RECOMBINANT SEPARATE TIM-ENZYME IS ALSO HYPERTHERMOPHILIC. IT IS A TETRAMER. THE TETRAMER IS FORMED BY APPLYING THE CRYSTALLOGRAPHIC TWOFOLD AXIS ON THE ASYMETRIC UNIT (A DIMER). THE MAIN INTERDIMERIC CONTACTS ARE 2 DISULFIDE BONDS.

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE) / E.C.5.3.1.1 / TIM


分子量: 28554.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A SULFATE MOLECULE IS OBSERVED IN THE ACTIVE SITE OF BOTH SUBUNITS
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36204, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18.5 mg/mlprotein1drop
270 mMTris-HCl1drop
32 mMEDTA1drop
45 mMcysteamine1drop
5400 mM1dropNaCl
6100 mMTris-HCl1reservoir
72.0 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月15日 / 詳細: DOUBLE FOCUSSING MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→20 Å / Num. all: 22000 / Num. obs: 22000 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 38.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.299 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Rsym value: 0.247 / % possible all: 90
反射
*PLUS
Num. measured all: 88489
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS TIM (PDB ENTRY 1BIM)

1bim


解像度: 2.85→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 -5 %RANDOM
Rwork0.2109 ---
all-22000 --
obs-22000 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53 Å2 / ksol: 0.289 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3988 0 10 52 4050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / Total num. of bins used: 21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 -5 %
Rwork0.36 910 -
obs--90 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.33 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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