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- PDB-1b99: 3'-FLUORO-URIDINE DIPHOSPHATE BINDING TO NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b99
タイトル3'-FLUORO-URIDINE DIPHOSPHATE BINDING TO NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
要素PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / ANTIVIRAL AGENT / FLUOROURIDINE
機能・相同性
機能・相同性情報


dGTP biosynthetic process from dGDP / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / asexual reproduction / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Neutrophil degranulation / negative regulation of pinocytosis / nucleoside triphosphate biosynthetic process / nucleoside-diphosphate kinase / UTP biosynthetic process ...dGTP biosynthetic process from dGDP / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / asexual reproduction / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Neutrophil degranulation / negative regulation of pinocytosis / nucleoside triphosphate biosynthetic process / nucleoside-diphosphate kinase / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / negative regulation of exocytosis / GTP biosynthetic process / negative regulation of phagocytosis / nucleoside diphosphate kinase activity / translational elongation / phagocytic vesicle / secretory granule / response to bacterium / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / ribosome / G protein-coupled receptor signaling pathway / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2',3'-DIDEOXY-3'-FLUORO-URIDIDINE-5'-DIPHOSPHATE / PYROPHOSPHATE 2- / Nucleoside diphosphate kinase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Janin, J. / Xu, Y.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Catalytic mechanism of nucleoside diphosphate kinase investigated using nucleotide analogues, viscosity effects, and X-ray crystallography.
著者: Gonin, P. / Xu, Y. / Milon, L. / Dabernat, S. / Morr, M. / Kumar, R. / Lacombe, M.L. / Janin, J. / Lascu, I.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Mechanism of Phosphate Transfer by Nucleoside Diphosphate Kinase: X-Ray Structures of the Phosphohistidine Intermediate of the Enzymes from Drosophila and Dictyostelium
著者: Morera, S. / Chiadmi, M. / Lebras, G. / Lascu, I. / Janin, J.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Adenosine 5'-Diphosphate Binding and the Active Site of Nucleoside Diphosphate Kinase
著者: Morera, S. / Lascu, I. / Dumas, C. / Lebras, G. / Briozzo, P. / Veron, M. / Janin, J.
履歴
登録1999年2月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
B: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
C: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
D: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
E: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
F: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,16812
ポリマ－100,8986
非ポリマー1,2706
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14890 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area34740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.020, 105.310, 70.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.43, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE) / E.C.2.7.4.6 / NDPK


分子量: 16816.336 Da / 分子数: 6 / 断片: HEXAMER / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22887, nucleoside-diphosphate kinase
#2: 化合物 ChemComp-FUP / 2',3'-DIDEOXY-3'-FLUORO-URIDIDINE-5'-DIPHOSPHATE / FUDP


分子量: 390.153 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13FN2O10P2
#3: 化合物
ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.06 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 600011
2tris11
3MGCL211
4NDPK11
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
215 mMnucleotide1reservoir
350 mMTris-HCl1reservoir
420 mM1reservoirMgCl2
516 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→10 Å / Num. obs: 19653 / % possible obs: 81 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.092
反射
*PLUS
Num. obs: 19650

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LWX

1lwx


解像度: 2.7→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 -7 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs-19650 81 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6882 0 69 19 6970
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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