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- PDB-1b7b: Carbamate kinase from Enterococcus faecalis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b7b
タイトルCarbamate kinase from Enterococcus faecalis
要素CARBAMATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / ARGININE CATABOLISM / ATP SYNTHESYS / ACYLPHOSPHATE-MAKING ENZYMES / OPEN ALPHA/BETA SHEET
機能・相同性
機能・相同性情報


carbamate kinase / carbamate kinase activity / L-arginine deiminase pathway / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Carbamate kinase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbamate kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Marina, A. / Alzari, P.M. / Bravo, J. / Uriarte, M. / Barcelona, B. / Fita, I. / Rubio, V.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Carbamate kinase: New structural machinery for making carbamoyl phosphate, the common precursor of pyrimidines and arginine.
著者: Marina, A. / Alzari, P.M. / Bravo, J. / Uriarte, M. / Barcelona, B. / Fita, I. / Rubio, V.
履歴
登録1999年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBAMATE KINASE
B: CARBAMATE KINASE
C: CARBAMATE KINASE
D: CARBAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,2198
ポリマ－131,8344
非ポリマー3844
水1,22568
1
A: CARBAMATE KINASE
C: CARBAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1094
ポリマ－65,9172
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area25480 Å2
手法PISA
2
B: CARBAMATE KINASE
D: CARBAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1094
ポリマ－65,9172
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area25520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.860, 172.920, 98.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999953, 0.009657, -0.001168), (0.008817, 0.849089, -0.528177), (-0.004109, -0.528162, -0.849134)28.049, 13.1245, 46.2127
2given(-0.997496, -0.043989, -0.055375), (-0.011779, 0.875414, -0.483231), (0.069733, -0.481369, -0.87374)33.4157, 47.7554, 81.4565
3given(0.997176, 0.03716, 0.065267), (-0.040201, 0.998136, 0.045918), (-0.063439, -0.048412, 0.996811)-5.6123, 11.0275, -48.0873

-
要素

#1: タンパク質
CARBAMATE KINASE / EC 2.7.2.2


分子量: 32958.578 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: COMPLEXED WITH SULPHATE ANION / 由来: (天然) Enterococcus faecium (バクテリア) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PCK41 / 株: D10 / 参照: UniProt: P0A2X8, carbamate kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.62 %
結晶化pH: 6.4 / 詳細: PEG 4000, (NH4)2SO4, SODIUM CACODYLATE, pH 6.4
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 400011
2(NH4)2SO411
3sodium CACODylate11
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Marina, A., (1994) J. Mol. Biol., 235, 1345.
溶液の組成
*PLUS
IDCrystal-ID
11
21
31

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.928
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→15 Å / Num. obs: 31935 / % possible obs: 89.5 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 8.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8→15 Å / Data cutoff low absF: 200 / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 2893 10.2 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs-28366 89.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9424 0 20 68 9512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rms dev Biso : _ / Rms dev position: _ / Weight Biso : 2 / Weight position: 30

Ens-IDDom-IDNCS model details
11RESTRAINTS
22
33
44
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 279 11 %
Rwork0.287 2531 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10.2 % / Rfactor obs: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.4
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor Rfree: 0.344 / % reflection Rfree: 11 % / Rfactor Rwork: 0.287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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