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- PDB-1b6c: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF THE TYPE I TGF-BET... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b6c
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF THE TYPE I TGF-BETA RECEPTOR IN COMPLEX WITH FKBP12
要素
  • FK506-BINDING PROTEIN
  • TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
キーワードCOMPLEX (ISOMERASE/PROTEIN KINASE) / COMPLEX (ISOMERASE-PROTEIN KINASE) / RECEPTOR SERINE/THREONINE KINASE / COMPLEX (ISOMERASE-PROTEIN KINASE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / ventricular compact myocardium morphogenesis / trophoblast cell migration / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / macrolide binding / activin receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of tight junction disassembly / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / positive regulation of vasculature development / neuron fate commitment / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / activin receptor complex / cytoplasmic side of membrane / positive regulation of extracellular matrix assembly / transforming growth factor beta receptor binding / type II transforming growth factor beta receptor binding / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / pharyngeal system development / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / regulation of epithelial to mesenchymal transition / coronary artery morphogenesis / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / type I transforming growth factor beta receptor binding / germ cell migration / negative regulation of activin receptor signaling pathway / filopodium assembly / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / response to cholesterol / embryonic cranial skeleton morphogenesis / I-SMAD binding / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / signaling receptor inhibitor activity / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / negative regulation of chondrocyte differentiation / endothelial cell activation / anterior/posterior pattern specification / skeletal system morphogenesis / lens development in camera-type eye / positive regulation of filopodium assembly / artery morphogenesis / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / FK506 binding / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / roof of mouth development / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / Calcineurin activates NFAT / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blastocyst development / regulation of protein ubiquitination / epithelial to mesenchymal transition / bicellular tight junction / regulation of immune response / endothelial cell migration / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel regulator activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein maturation / T cell activation / negative regulation of cell migration / thymus development / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / sarcoplasmic reticulum / Downregulation of TGF-beta receptor signaling
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Snake toxin-like superfamily ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Snake toxin-like superfamily / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TGF-beta receptor type-1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Huse, M. / Chen, Y.-G. / Massague, J. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the cytoplasmic domain of the type I TGF beta receptor in complex with FKBP12.
著者: Huse, M. / Chen, Y.G. / Massague, J. / Kuriyan, J.
履歴
登録1999年1月13日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-BINDING PROTEIN
B: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
C: FK506-BINDING PROTEIN
D: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
E: FK506-BINDING PROTEIN
F: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
G: FK506-BINDING PROTEIN
H: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,41312
ポリマ－203,0298
非ポリマー3844
水1,58588
1
A: FK506-BINDING PROTEIN
B: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8533
ポリマ－50,7572
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19670 Å2
手法PISA
2
C: FK506-BINDING PROTEIN
D: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8533
ポリマ－50,7572
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19640 Å2
手法PISA
3
E: FK506-BINDING PROTEIN
F: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8533
ポリマ－50,7572
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19810 Å2
手法PISA
4
G: FK506-BINDING PROTEIN
H: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8533
ポリマ－50,7572
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19670 Å2
手法PISA
5
A: FK506-BINDING PROTEIN
B: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子

G: FK506-BINDING PROTEIN
H: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子

C: FK506-BINDING PROTEIN
D: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子

E: FK506-BINDING PROTEIN
F: TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,41312
ポリマ－203,0298
非ポリマー3844
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
crystal symmetry operation1_546x,y-1,z+11
crystal symmetry operation1_544x,y-1,z-11
Buried area11700 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area74980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.580, 81.060, 90.530
Angle α, β, γ (deg.)86.23, 81.86, 63.92
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999639, -0.026418, -0.004965), (-0.026378, 0.999619, -0.008128), (0.005178, -0.007994, -0.999955)
ベクター: -4.30666, -0.7216, -0.03192)

-
要素

#1: タンパク質
FK506-BINDING PROTEIN / FKBP12


分子量: 11836.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: PLYS S / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): SF9 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質
TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR R4


分子量: 38920.641 Da / 分子数: 4 / Fragment: CYTOPLASMIC PORTION / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: PLYS S / プラスミド: PET23 / 細胞株 (発現宿主): PLYS S / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36897, EC: 2.7.1.37
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMTris-HCl1reservoir
21.40-1.53 Mammonium sulfate1reservoir
32 mMAMP-PNP1drop
410 mM1dropMgCl2
50.5 M1dropNal

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 57740 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 6 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.243

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
CNS0.3C精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.6→30 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 5883 10 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.249 57740 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT
原子変位パラメータBiso mean: 37.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.616 Å23.262 Å24.942 Å2
2---2.271 Å21.013 Å2
3---6.887 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13732 0 20 88 13840
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.62 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3114 126 10 %
Rwork0.3448 1138 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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