[日本語] English
万見
- PDB-1b67: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HISTONE HMFA FROM METHANOTHERMUS FERVIDUS -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b67
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HISTONE HMFA FROM METHANOTHERMUS FERVIDUS
要素PROTEIN (HISTONE HMFA)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / HISTONE / HMF1
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topological change / chromosome / double-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone domain / Histone-like transcription factor (CBF/NF-Y) and archaeal histone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein HMf-1
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermus fervidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Decanniere, K. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Heinemann, U.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of recombinant histones HMfA and HMfB from the hyperthermophilic archaeon Methanothermus fervidus.
著者: Decanniere, K. / Babu, A.M. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Heinemann, U.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Characterization of the Methanothermus Fervidus Histones Hmfa and Hmfb
著者: Decanniere, K. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Heinemann, U.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: NMR Structure of Hmfb from the Hyperthermophyle, Methanothermus Fervidus, Confirms that This Archaeal Protein is a Histone
著者: Starich, M.R. / Sandman, K. / Reeve, J.N. / Summers, M.F.
履歴
登録1999年1月19日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HISTONE HMFA)
B: PROTEIN (HISTONE HMFA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8613
ポリマ－14,7652
非ポリマー961
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3420 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area7190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.720, 52.580, 67.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.09063, 0.2457, 0.9651), (0.27352, -0.92568, 0.26135), (0.95759, 0.28765, 0.01669)
ベクター: -17.34369, 28.27693, 8.62265)

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (HISTONE HMFA)


分子量: 7382.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanothermus fervidus (古細菌) / 遺伝子: HMFA / プラスミド: PKS354 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P48781
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.28 %
結晶化pH: 6.5
詳細: CRYSTALLISATION IN HANGING DROP RESERVOIR: 2.6 M (NH4)2SO4 PROTEIN WAS MIXED 1 TO 1 WITH RESERVOIR SOLUTION, pH 6.5
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-20 mg/mlprotein1drop
2100 mMpotassium citrate1reservoir
350 mMTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→11 Å / Num. obs: 77006 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 5.7 / Net I/σ(I): 2.9
反射 シェル解像度: 1.48→1.53 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 25.6 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. obs: 20445 / Num. measured all: 77006 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.256

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE(CCP4)位相決定
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NMR MODEL OF HMFB

解像度: 1.48→11 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: REFINEMENT AGAINST I'S
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1044 5 %RANDOM
all0.193 20400 --
obs0.188 -99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1002 0 5 77 1084
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.054
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 27.8 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_planar_d / Dev ideal: 0.054

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る