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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1b1h | ||||||
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タイトル | OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN/TRIPEPTIDE (LYS HPE LYS) COMPLEX | ||||||
![]() |
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![]() | SIGNALING PROTEIN / PERIPLASMIC PEPTIDE BINDING PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Davies, T.G. / Tame, J.R.H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Relating structure to thermodynamics: the crystal structures and binding affinity of eight OppA-peptide complexes. 著者: Davies, T.G. / Hubbard, R.E. / Tame, J.R. #1: ![]() タイトル: The Crystal Structures of the Oligopeptide-Binding Protein Oppa Complexed with Tripeptide and Tetrapeptide Ligands 著者: Tame, J.R. / Dodson, E.J. / Murshudov, G. / Higgins, C.F. / Wilkinson, A.J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 122.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 93.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 382.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 385.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 19 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58878.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() | ||||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 437.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 | ||||
#3: 化合物 | ChemComp-IUM / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | THE SOLVENT STRUCTURE AROUND THE URANIUM IONS IS TENTATIVE | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.25 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 5.5 / 詳細: pH 5.50 | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 120 K |
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放射光源 | 波長: 1.5418 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 54469 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 7 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.4 % / Num. measured all: 238371 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 95.4 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.8→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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原子変位パラメータ | Biso mean: 26 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.19 / Rfactor obs: 0.191 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |