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- PDB-1b0a: 5,10, METHYLENE-TETRAHYDROPHOLATE DEHYDROGENASE/CYCLOHYDROLASE FR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b0a
タイトル5,10, METHYLENE-TETRAHYDROPHOLATE DEHYDROGENASE/CYCLOHYDROLASE FROM E COLI.
要素PROTEIN (FOLD BIFUNCTIONAL PROTEIN)
キーワードOXIDOREDUCTASE / HYDROLASE / FOLATE / DEHYDROGENASE / CYCLCOHYDROLASE / BIFUNCTIONAL / CHANNELING
機能・相同性
機能・相同性情報


methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+) / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+) activity / methionine biosynthetic process / L-histidine biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / tetrahydrofolate interconversion / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 1. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, conserved site / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, NAD(P)-binding domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, NAD(P)-binding domain / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily ...Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 1. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, conserved site / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, NAD(P)-binding domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, NAD(P)-binding domain / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional protein FolD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Shen, B.W. / Dyer, D. / Huang, J.-Y. / D'Ari, L. / Rabinowitz, J. / Stoddard, B.L.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of a bacterial, bifunctional 5,10 methylene-tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase.
著者: Shen, B.W. / Dyer, D.H. / Huang, J.Y. / D'Ari, L. / Rabinowitz, J. / Stoddard, B.L.
履歴
登録1998年11月6日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FOLD BIFUNCTIONAL PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0791
ポリマ－31,0791
非ポリマー00
水1,09961
1
A: PROTEIN (FOLD BIFUNCTIONAL PROTEIN)

A: PROTEIN (FOLD BIFUNCTIONAL PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1572
ポリマ－62,1572
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.520, 84.950, 146.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (FOLD BIFUNCTIONAL PROTEIN)


分子量: 31078.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET17B / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24186
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlenzyme1drop
213 %(w/v)PEG100001drop
31-2 %MPD1drop
480 mMTris-HCl1drop
53 mMbeta-mercaptoethanol1drop
680 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→50 Å / Num. obs: 12965 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 54.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.033
反射 シェル解像度: 2.56→2.6 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.56→42 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 2 / 詳細: BULKSOLVENT CORRECTION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 -9.8 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs-12723 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2173 0 0 61 2234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.56→2.68 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 154 9.36 %
Rwork0.376 1354 -
obs--91.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.298 / Rfactor Rwork: 0.227 / Num. reflection Rfree: 1296 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.232
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 38.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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