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万見
- PDB-1ayy: GLYCOSYLASPARAGINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ayy
タイトルGLYCOSYLASPARAGINASE
要素(GLYCOSYLASPARAGINASE) x 2
キーワードHYDROLASE / GLYCOAMIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase / N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase activity / peptidase activity / periplasmic space / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
(Glycosyl)asparaginase / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N(4)-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換, PHASE COMBINATION WITH 2 DERIVATIVES / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Van Roey, P. / Xuan, J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of glycosylasparaginase from Flavobacterium meningosepticum.
著者: Xuan, J. / Tarentino, A.L. / Grimwood, B.G. / Plummer Jr., T.H. / Cui, T. / Guan, C. / Van Roey, P.
履歴
登録1997年11月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOSYLASPARAGINASE
B: GLYCOSYLASPARAGINASE
C: GLYCOSYLASPARAGINASE
D: GLYCOSYLASPARAGINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3954
ポリマ－64,3954
非ポリマー00
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14450 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area19600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.200, 115.600, 52.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 GLYCOSYLASPARAGINASE / ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE


分子量: 16819.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q47898, N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
#2: タンパク質 GLYCOSYLASPARAGINASE / ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE


分子量: 15378.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q47898, N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS A SINGLE CHAIN PRECURSOR ACTIVATED BY PROTEOLYTIC CLEAVAGE BETWEEN RESIDUES 151 AND 152.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 19% PEG3350 IN 100 MM TRIS.HCL PH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15.8 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
35 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
519 %PEG33501reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→20 Å / Num. obs: 22627 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.32→2.4 Å / 冗長度: 2.73 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.17 / % possible all: 72.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
PHASES位相決定
X-PLOR3.8精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換, PHASE COMBINATION WITH 2 DERIVATIVES
開始モデル: HUMAN GLYCOSYLASPARAGINASE DIMER

解像度: 2.32→20 Å / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 2130 10 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.188 22627 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.32→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4301 0 0 200 4501
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.895
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.28
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.49
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.32→2.4 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3319 234 10 %
Rwork0.1894 1838 -
obs--72.2 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.28
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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