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万見
- PDB-1ayb: CRYSTAL STRUCTURES OF PEPTIDE COMPLEXES OF THE AMINO-TERMINAL SH2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ayb
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF PEPTIDE COMPLEXES OF THE AMINO-TERMINAL SH2 DOMAIN OF THE SYP TYROSINE PHOSPHATASE
要素
  • PEPTIDE IRS-1-895
  • PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)
キーワードHYDROLASE(SH2 DOMAIN)
機能・相同性
機能・相同性情報


IRS-mediated signalling / Signaling by ALK / IRS-related events triggered by IGF1R / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / Co-inhibition by BTLA / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR2 / SOS-mediated signalling / FRS-mediated FGFR3 signaling ...IRS-mediated signalling / Signaling by ALK / IRS-related events triggered by IGF1R / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / Co-inhibition by BTLA / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR2 / SOS-mediated signalling / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / MET activates PTPN11 / Regulation of IFNA/IFNB signaling / Signaling by LTK / FRS-mediated FGFR1 signaling / FRS-mediated FGFR2 signaling / Tie2 Signaling / PECAM1 interactions / PI3K/AKT activation / Interleukin-20 family signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / GAB1 signalosome / PI3K Cascade / MAPK3 (ERK1) activation / MAPK1 (ERK2) activation / Co-inhibition by CTLA4 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / Interleukin-6 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downstream signal transduction / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / GPVI-mediated activation cascade / Interleukin-7 signaling / Spry regulation of FGF signaling / IRS activation / Co-inhibition by PD-1 / Signal attenuation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Signaling by SCF-KIT / epithelial cell migration / positive regulation of signal transduction / negative regulation of hormone secretion / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / PIP3 activates AKT signaling / genitalia development / Platelet sensitization by LDL / atrioventricular canal development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / RET signaling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / cerebellar cortex formation / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of hormone secretion / mammary gland development / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / hormone metabolic process / negative regulation of chondrocyte differentiation / face morphogenesis / platelet formation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / cellular response to fatty acid / triglyceride metabolic process / organ growth / megakaryocyte development / peptide hormone receptor binding / negative regulation of type I interferon production / regulation of cell adhesion mediated by integrin / inner ear development / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / Bergmann glial cell differentiation / regulation of MAPK cascade / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of epithelial cell migration / ephrin receptor signaling pathway / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / protein localization to nucleus / regulation of protein-containing complex assembly / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of insulin secretion / lipid catabolic process / cell adhesion molecule binding / homeostasis of number of cells within a tissue / insulin-like growth factor receptor binding / hormone-mediated signaling pathway / phosphotyrosine residue binding / protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / PH domain / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Insulin receptor substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lee, C.-H. / Kuriyan, J.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Crystal structures of peptide complexes of the amino-terminal SH2 domain of the Syp tyrosine phosphatase.
著者: Lee, C.H. / Kominos, D. / Jacques, S. / Margolis, B. / Schlessinger, J. / Shoelson, S.E. / Kuriyan, J.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993
タイトル: Binding of a High Affinity Phosphotyrosyl Peptide to the Src Sh2 Domain: Crystal Structures of the Complexed and Peptide-Free Forms
著者: Waksman, G. / Shoelson, S.E. / Pant, N. / Cowburn, D. / Kuriyan, J.
#2: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / 年: 1993
タイトル: Structures of Sh2 and SH3 Domains
著者: Kuriyan, J. / Cowburn, D.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of the Phosphotyrosine Recognition Domain Sh2 of V-Src Complexed with Tyrosine-Phosphorylated Peptides
著者: Waksman, G. / Kominos, D. / Robertson, S.R. / Pant, N. / Baltimore, D. / Birge, R.B. / Cowburn, D. / Hanafusa, H. / Mayer, B.J. / Overduin, M. / Resh, M.D. / Rios, C.B. / Silverman, L. / Kuriyan, J.
履歴
登録1994年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)
P: PEPTIDE IRS-1-895


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9072
ポリマ－12,9072
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area5830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.900, 62.900, 77.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)


分子量: 11528.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P35235, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE IRS-1-895


分子量: 1378.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P35569
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.72 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
225 %PEG monomethyl ether 20001reservoir
3100 mMMES1reservoir
450 mMammonium sulfate1reservoir
1IRS1-895 peptide1reservoir
5protein1reservoir
61
71

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. all: 5965 / Num. obs: 2549 / % possible obs: 73 % / Rmerge(I) obs: 0.089

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.164 -
obs0.164 1858
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数850 0 4 0 854
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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