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万見
- PDB-1ay9: WILD-TYPE UMUD' FROM E. COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ay9
タイトルWILD-TYPE UMUD' FROM E. COLI
要素UMUD PROTEIN
キーワードMUTAGENESIS PROTEIN / DNA REPAIR / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase V complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / SOS response / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / serine-type peptidase activity / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair ...DNA polymerase V complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / SOS response / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / serine-type peptidase activity / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / DNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S24, LexA-like / Umud Fragment, subunit A / Umud Fragment, subunit A / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein UmuD / Protein UmuD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Peat, T.S. / Frank, E.G. / Mcdonald, J.P. / Levine, A.S. / Woodgate, R. / Hendrickson, W.A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The UmuD' protein filament and its potential role in damage induced mutagenesis.
著者: Peat, T.S. / Frank, E.G. / McDonald, J.P. / Levine, A.S. / Woodgate, R. / Hendrickson, W.A.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Structure of the UmuD' Protein and its Regulation in Response to DNA Damage
著者: Peat, T.S. / Frank, E.G. / Mcdonald, J.P. / Levine, A.S. / Woodgate, R. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録1997年11月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UMUD PROTEIN
B: UMUD PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3352
ポリマ－23,3352
非ポリマー00
水64936
1
A: UMUD PROTEIN
B: UMUD PROTEIN

A: UMUD PROTEIN
B: UMUD PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6694
ポリマ－46,6694
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_454y-1/2,-x+1/2,z-1/41
手法PQS
2
A: UMUD PROTEIN

B: UMUD PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3352
ポリマ－23,3352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_454y-1/2,-x+1/2,z-1/41
Buried area2260 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area11790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.100, 53.100, 164.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.341469, 0.939004, -0.040869), (0.939459, -0.34231, -0.015534), (-0.028576, -0.033091, -0.999044)
ベクター: -22.09, 36.09, 124.011)

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要素

#1: タンパク質 UMUD PROTEIN


分子量: 11667.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04153, UniProt: P0AG11*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 6 / 詳細: 100MM CACODYLATE BUFFER PH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 5.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMcacodylate1reservoir
2600 mM1reservoirLi2SO4
320 mM1reservoirMgCl2
45 mMdithiothreitol1reservoir
52 mg/mlfree DL-methionine1reservoir
612-15 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1990年12月1日
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→15 Å / Num. obs: 4912 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UMU

1umu


解像度: 3→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 217 6 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 4912 90 %-
原子変位パラメータBiso mean: 10.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1592 0 0 36 1628
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.62
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 3→3.11 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 24 6 %
Rwork0.253 417 -
obs--89 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
X-RAY DIFFRACTION3
X-RAY DIFFRACTION4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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